Structure de PrP
La structure normale , celui de PrP de de PrPC (la forme cellulaire de PrP, prion - protéine relative de ), sous sa forme mûre, est 253 acides aminés longtemps comprenant deux ordres de signal de dans le aminé - et le carboxy - les extrémités terminales de qui sont enlevées pendant la modification poteau-de translation. La protéine de prion contient 5 répétitions de l'octapeptide d'aminé-borne, deux emplacements glycosylés au Asn181 et au Asn197 pour l'humain et le hamster syrien PrP de , Asn180 et Asn196 pour PrP murin et une liaison disulfide entre Cys179 de la deuxième spirale et Cys214 de la troisième spirale (numérotation humaine de PrPC). Les attachés de protéine sur la surface externe de la membrane de cellules de par l'ancre de glycosylphosphatidylinositol à sa C-borne Ser231.
Analyse spectroscopique
La structure RMN du des formes intégrales et par N-terminally tronquées de protéine humaine de prion du PrP a indiqué une N-borne la région flexible et désordonnée PrP23-126 de et un domaine globulaire (OB) de la C-borne structuré par paquet orthogonal PrP127-231 (le schéma 1). Le domaine globulaire humain de PrP contenant trois α-spirales comportant des résidus 144-154 (H1), 173-194 (H2), 200-228 (H3) et une feuille antiparallèle de β de se composant de deux rives courtes comportant des résidus 128-131 (S1) et 161-164 (S2). Toutes les études RMN ont pu identifier les trois alpha spirales, bien qu'avec la longueur légèrement différente mais les différences montrées pour la bêta feuille antiparallèle moins définie.| Random links: | Liste de classes submersibles de la marine d'Etats-Unis | Château de peau | Lordose | George Cabot | 262 Valda | Estructura_de_PrP |