RuBisCO

Carboxylase du Ribulose-1,5-bisphosphate/oxygénase , le plus généralement connue par le nommé plus court RuBisCO , est une enzyme () qui est employée dans le cycle de Calvin de pour catalyser la première étape de commandant de la fixation , un processus de carbone de par lequel les atomes de l'anhydride carbonique atmosphérique sont rendus disponibles aux organizations sous forme de molécules energy-rich du tel que le sucrose . RuBisCO catalyse la carboxylation ou l'oxygénation du Ribulose-1,5-bisphosphate (également connu sous le nom de RuBP ) avec de l'anhydride carbonique ou l'oxygène .

RuBisCO est très important en termes d'impact biologique du parce qu'il catalyse la réaction chimique du le plus utilisé généralement par laquelle le carbone inorganique de du écrit la biosphère . RuBisCO est apparemment la protéine la plus abondante dans des feuilles , et ce peut être la protéine la plus abondante sur terre. Donné son rôle important dans la biosphère, il y a actuellement des efforts aux plantes cultivées de l'ingénieur génétiquement afin de contenir RuBisCO plus efficace (voir le au-dessous de ).

Structure

Dans les usines, les algues , le Cyanobacteria , et le chemoautotropic Proteobacteria Phototropic et l'enzyme se compose habituellement de deux types de sous-unité de protéine, appelés la grande chaîne ( L , environ 55.000 DA ) et la petite chaîne ( S , environ 13. Les accepteurs de enzymatiquement actif du substrat (bisphosphate de ribulose 1.5 de ) sont situés dans les grandes chaînes qui forment les dimères suivant les indications du schéma 1 (au-dessus de, droit) dans lequel les acides aminés de chaque grande chaîne contribuent aux accepteurs. Un total de huit grands dimères à chaînes et huit petites chaînes se réunissent dans un plus grand complexe environ de 540. Dans quelques proteobacteria et dinoflagellates, des enzymes se composant seulement de grandes sous-unités ont été trouvées.

Les ions (Mg²⁺) de du magnésium sont nécessaires pour l'activité enzymatique. Le positionnement correct de Mg²⁺ dans l'emplacement actif de l'enzyme comporte l'addition d'un " ; activating" ; molécule d'anhydride carbonique ( CO₂ ) à une lysine dans l'emplacement actif (formant un carbamate ). La formation du carbamate est favorisée par un alkalin pH du . Le pH et la concentration en des ions de magnésium dans le compartiment liquide (dans les usines, le stroma de du chloroplaste ) augmente dans la lumière. Le rôle de changer le pH et les niveaux d'ion de magnésium dans le règlement de l'activité enzymatique de RuBisCO est discuté au-dessous de .

Activité enzymatique

Suivant les indications du schéma 2 (laissé), RuBisCO est l'une de beaucoup d'enzymes dans le cycle de Calvin de . Pendant la fixation de carbone, les molécules de substrat pour RuBisCO sont le bisphosphate , l'anhydride carbonique du ribulose 1.5 de (distinct du " ; activating" ; anhydride carbonique) et eau . RuBisCO peut également permettre à une réaction de se produire avec l'oxygène moléculaire (O₂) de au lieu de l'anhydride carbonique (CO₂). Quand l'anhydride carbonique est le substrat, le produit de la réaction de carboxylase est une intermédiaire phosphorylée de six-carbone fortement instable qui se délabre pratiquement instantanément dans deux molécules de phosphate du glycérate 3. La molécule réelle extrêmement instable créée par la carboxylation initiale était inconnue jusqu'en 1988 où elle a été isolée. Le phosphoglycerate 3 peut être employé pour produire de plus grandes molécules telles que le glucose . Quand l'oxygène moléculaire est le substrat, les produits de la réaction d'oxygénase sont phosphoglycolate et phosphoglycerate 3. Phosphoglycolate lance un ordre des réactions appelées la photorespiration qui implique des enzymes et des cytochromes situés dans les mitochondries et le Peroxisomes . Dans ce processus, deux molécules de phosphoglycolate sont converties en une molécule d'anhydride carbonique et une molécule de phosphoglycerate 3, qui peut réintroduire le cycle de Calvin. Une partie du phosphoglycolate écrivant cette voie peut être maintenue par des usines pour produire d'autres molécules telles que la glycine . Aux niveaux d'air de l'anhydride carbonique et de l'oxygène, le rapport des réactions est environ 4 à 1, qui a comme conséquence une fixation nette d'anhydride carbonique seulement de 3. Ainsi l'incapacité de l'enzyme d'empêcher la réaction à l'oxygène réduit considérablement le potentiel photosynthétique de beaucoup d'usines. Quelques usines, beaucoup d'algues et bactéries photosynthétiques ont surmonté cette limitation en concevant des moyens d'augmenter la concentration de l'anhydride carbonique autour de l'enzyme, y compris la fixation de carbone du C4, le métabolisme acide de Crassulacean de et en employant le Pyrenoid.

Taux de de l'activité enzymatique . Quelques enzymes typiquement peuvent effectuer des milliers de réactions chimiques chaque seconde. Cependant, RuBisCO est lent, pouvant en mesure au " ; fix" ; seulement 3 molécules d'anhydride carbonique chaque seconde. Néanmoins, en raison de sa concentration extrêmement grande, dans la plupart des conditions, et quand la lumière ne limite pas autrement la photosynthèse, la réaction de RuBisCO répond franchement à la concentration croissante en anhydride carbonique, donc la concentration de l'anhydride carbonique limite. Le facteur taux-limiteur final du cycle de Calvin est RuBisCo qui ne peut pas n'être amélioré dans la brève durée par aucun autre facteur.

Règlement de son activité enzymatique

RuBisCO est habituellement seulement en activité pendant le jour parce que le bisphosphate du ribulose 1.5 n'est pas produit dans le foncé, en raison du règlement de plusieurs autres enzymes dans le cycle de Calvin. En outre, l'activité de Rubisco est coordonnée avec celle des autres enzymes du cycle de Calvin de plusieurs manières : règlement de de

par les ions . Lors de l'illumination des chloroplastes, le pH du Stroma monte de 7.0 en raison du gradient de proton (ion d'hydrogène, H⁺) créé à travers la membrane de Thylakoid . En même temps, les ions de magnésium (Mg²⁺) se déplacent hors des thylakoids, augmentant la concentration du magnésium dans le stroma des chloroplastes. RuBisCO a un pH optimal élevé (peut être >9.0, selon la concentration en ion de magnésium) et devient ainsi " ; activated" ; par l'addition de l'anhydride carbonique et du magnésium aux emplacements actifs comme décrit ci-dessus.

Règlement de par l'activase . Dans les usines et quelques algues, une autre enzyme, l'activase de RuBisCO de est exigée pour permettre la formation rapide du carbamate critique dans l'emplacement actif de RuBisCO. Activase est exigé parce que le substrat de bisphosphate du ribulose (RuBP) 1.5 lie plus fortement aux emplacements actifs manquant du carbamate et ralentit nettement le " ; activation" ; processus. Dans la lumière, l'activase de RuBisCO favorise le dégagement de l'inhibiteur, ou dans le stockage de quelques vues, RuBP des emplacements catalytiques. Activase est également exigé à quelques usines (par exemple tabac et beaucoup d'haricots) parce que dans l'obscurité, RuBisCO est empêché par un inhibiteur concurrentiel synthétisée par ces usines, un phosphate 2-Carboxy-D-arabitinol analogue de substrat 1 (CA1P). CA1P lie étroitement à l'emplacement actif de RuBisCO carbamylated et empêche l'activité catalytique. Dans la lumière, l'activase de RuBisCO favorise également le dégagement de CA1P des emplacements catalytiques. Après que le CA1P soit libéré de RuBisCO, il est rapidement converti en forme non-inhibitrice par un lumière-activé CA1P-phosphatase . En conclusion, une fois chaque plusieurs centaines de réactions, les réactions normales à de l'anhydride carbonique ou l'oxygène ne sont pas accomplis et d'autres analogues inhibiteurs de substrat sont formés dans l'emplacement actif. De nouveau, l'activase de RuBisCO peut favoriser le dégagement de ces analogues des emplacements catalytiques et maintenir l'enzyme sous une forme catalytiquement active. Dans la réaction initiale de RuBisCO dans la lumière, le RuBP qui a été séparé de RuBisCO lie avec de l'enzyme carbamylated et après que l'abstraction de proton produise Enediol qui peut réagir avec de l'anhydride carbonique. Une limitation de RuBisCO ou de RuBP à n'importe quelle étape rendra la réaction peu sensible à n'importe quel autre facteur comprenant l'anhydride carbonique. Pour cette raison modèle qui sont basés sur une limitation de RuBisCO aux niveaux à faible teneur en carbone de bioxyde tels que le point de compensation, ne peut pas soutenir la vie sur la planète. Les propriétés de l'activase limitent le potentiel photosynthétique des usines à températures élevées. CA1P a été également montré pour maintenir Rubisco dans une conformation qui est protégée contre la protéolyse . Règlement de par ATP/ADP et état stromal de réduction/oxydation par l'activase . Le déplacement du RuBP inhibiteur, de CA1P, et des autres analogues inhibiteurs de substrat par activase exige la consommation du triphosphate d'adénosine . Cette réaction est empêchée par la présence d'ADP et l'activité d'activase dépend ainsi du rapport de ces composés dans le stroma de chloroplaste. En outre à la plupart des usines, la sensibilité de l'activase au rapport d'ATP/ADP est modifiée par l'état stromal de réduction/oxydation (redox ) par une autre petite protéine de normalisation, Thioredoxin . De cette manière, l'activité de l'activase et l'état d'activation de Rubisco peuvent être modulés en réponse à l'intensité de la lumière et ainsi au taux de formation du substrat de bisphosphate du ribulose 1.

Règlement de par le phosphate . Dans le cyanobacteria, le phosphate inorganique (P_i) de participe au règlement coordonné de la photosynthèse. P_i lie à l'emplacement actif de RuBisCO et à un autre emplacement sur la grande chaîne où il peut influencer des transitions entre les conformations activées et moins actives de l'enzyme. L'activation de RuBisCO bactérien pourrait être particulièrement sensible aux niveaux de P_i qui peuvent agir in the same way as l'activase de RuBisCO à de plus hautes usines.

Règlement de par l'anhydride carbonique . Depuis l'anhydride carbonique et l'oxygène le concurrencent à l'emplacement actif de RuBisCO, fixation de carbone par RuBisCO peut être augmenté en augmentant le niveau d'anhydride carbonique dans le compartiment contenant RuBisCO (stroma de chloroplaste). Plusieurs fois pendant l'évolution des usines, les mécanismes ont évolué pour augmenter le niveau de l'anhydride carbonique dans le stroma (voir la fixation de carbone du C4). L'utilisation de l'oxygène comme substrat est un processus évident-incompréhensible, puisqu'elle semble jeter l'énergie loin capturée. Cependant ce peut être un mécanisme pour empêcher la surcharge au cours des périodes de flux léger élevé. Cette faiblesse dans l'enzyme est la cause de la photorespiration tels que les feuilles saines dans la lumière lumineuse peuvent avoir la fixation nette zéro de carbone quand le rapport de l'O2 au CO2 atteint un seuil auquel l'oxygène est fixe au lieu du carbone. Ce phénomène est principalement personne à charge de la température. La température diminue la concentration du CO2 dissoute dans l'humidité dans les tissus de feuille. Ce phénomène est également lié à l'effort de l'eau. Puisque des feuilles d'usine sont évaporativement refroidies, l'eau limitée cause les températures élevées de feuille. Les usines de C₄ emploient la carboxylase de PEP de d'enzymes au commencement, qui a une affinité plus élevée pour CO₂. Le processus fait d'abord à des 4 le carbone le composé intermédiaire qui est fait la navette dans un emplacement de la photosynthèse C3 puis décarboxylé libérant le CO2 pour amplifier la concentration du CO2, par conséquent les usines du nom C₄.

Les usines acides du métabolisme (FAO) de Crassulacean de maintiennent leurs stomata (sur le dessous de la feuille) fermés pendant le jour, qui conserve l'eau mais empêchent la photosynthèse, qui exige de CO₂ de passer par échange de gaz par ces ouvertures. L'évaporation par le côté supérieur d'une feuille est empêchée par une couche de cire.

Génie génétique

Puisque RuBisCO est souvent taux limitant pour la photosynthèse aux usines, il peut être possible d'améliorer l'efficacité photosynthétique en modifiant des gènes de RuBisCO aux usines pour augmenter son activité catalytique et/ou pour diminuer le taux de l'activité d'oxygénation. S'approche qui ont commencé à être étudiés incluent exprimer des gènes de RuBisCO d'une organization en une autre organization, augmentant le niveau de l'expression des sous-unités de RuBisCO, exprimant de petites chaînes de RuBisCO de l'ADN de chloroplaste, et changeant des gènes de RuBisCO afin d'essayer d'augmenter la spécificité pour l'anhydride carbonique ou d'augmenter autrement le taux de fixation de carbone.

Une en particulier avenue intéressante est de présenter des variantes de RuBisCO avec des valeurs naturellement élevées de spécificité telles que celles du partita de Galdieria de d'algue rouge dans des usines. On s'attendrait à ce que ceci améliore l'efficacité photosynthétique des plantes cultivées. Les avances importantes dans ce secteur incluent le remplacement de l'enzyme de tabac avec cela du rubrum photosynthétique pourpre de Rhodospirillum de de bactérie.

Une théorie récente explore la différence entre la spécificité relative (c. capacité de favoriser la fixation de CO2 au-dessus d'incorporation O2, qui mène au processus énergétiquement inutile de la photorespiration ) et le taux auxquels le produit est formé. Les auteurs concluent que RuBisCO a pu avoir évolué réellement pour atteindre un point de « près de la perfection » à beaucoup d'usines (dans des disponibilités considérablement variables de substrat et des conditions environnementales), atteignant un compromis entre la spécificité et le taux de réaction.

RuBisCO et séquestration de carbone

En raison de la serre chaude le changement climatique gaz-induit , on spécule le si des forêts pourraient être fertilisées avec de l'azote pour augmenter la biomasse foliaire dans les forêts et pour élever de ce fait la concentration de RuBisCO pour augmenter la séquestration et la fixation de carbone en structures cellulosiques d'arbre (par exemple, troncs, branches).

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