Protéine de Tau

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< ! -- Le GNF_Protein_box est automatiquement maintenu par le Bot de Protein Box. Voir le calibre : PBB_Controls pour arrêter des mises à jour. --> Les protéines de Tau de sont les protéines Microtubule-associées qui sont abondantes dans des neurones dans le système nerveux central et sont moins communes ailleurs. Elles ont été découvertes en 1975 dans le laboratoire de Kirschner de marc au HTTP de d'Université de Princeton : /www.org/cgi/content/abstract/72/5/1858 Weingarten '' et autres ''.

Les protéines de Tau agissent l'un sur l'autre avec le Tubulin pour stabiliser les Microtubules et pour promouvoir le tubulin dans des microtubules. Le Tau a deux manières de commander la stabilité de microtubule : isoforms et phosphorylation .

Six isoforms de tau existent dans le tissu de cerveau, et ils sont distingués par leur nombre des domaines obligatoires . Trois isoforms ont trois domaines obligatoires et les autres trois ont quatre domaines obligatoires. Les domaines obligatoires sont situés en carboxy-terminus de la protéine et sont positively-charged (lui permettant de lier au microtubule negatively-charged). Les isoforms avec quatre domaines obligatoires sont meilleurs aux microtubules stabilisants que ceux avec trois domaines obligatoires. Les isoforms sont un résultat du de épissure alternatif dans les exons 2.3 de , et 10 du gène de tau de .

La phosphorylation du tau est réglée par toute une série des kinases. Par exemple, PKN, une sérine de /kinase de thréonine. Quand PKN est activé, il tau de phosphorylates, ayant pour résultat la rupture du HTTP de d'organisation de microtubule : /www.org/cgi/content/full/276/13/10025 Taniguchi '' et autres ''.

Le Hyperphosphorylation de la protéine de tau (inclusions de tau), cependant, peut avoir comme conséquence l'individu-ensemble des embrouillements des filaments hélicoïdaux appareillés et des filaments droits, qui sont impliqués dans la pathogénie de la maladie d'Alzheimer et tout autre HTTP de de des tauopathies : /www.org/cgi/content/full/98/12/6923 Alonso '' et autres ''.

La protéine de Tau est une protéine microtubule-associée fortement soluble (MAP). Chez l'homme, ces protéines sont la plupart du temps trouvées dans des neurones comparés aux cellules non-neuronales. Une des fonctions principales du tau est de moduler la stabilité des microtubules axonal. Le Tau n'est pas présent en dendrites et est en activité principalement dans les parties distales d'axones où il fournit la stabilisation mais également la flexibilité de microtubule comme nécessaire. Ceci diffère des protéines d'ARRÊT dans les parties proximales d'axones qui ferment à clef essentiellement en bas des microtubules et du MAP2 qui stabilise des microtubules en dendrites. Le gène de tau place sur le chromosome 17q21, contenant 16 exons. La protéine principale de tau dans le cerveau humain est codée par 11 exons. Exon 2, 3 et 10 sont alternative épissée, permettant six combinaisons (2-3-10- ; 2+3-10- ; 2+3+10- ; 2-3-10+ ; 2+3-10+ ; 2+3+10+). Ainsi, dans le cerveau humain, les protéines de tau constituent une famille de six isoforms avec la gamme de 352-441 acides aminés. Elles diffèrent dans le non, un ou deux insertions de 29 acides aminés à la N-borne pièce (l'exon 2 et 3), et trois ou quatre répéter-régions à la C-borne pièce l'exon 10 manquant. Ainsi, le plus long isoform dans le CNS a quatre répétitions (R1, R2, R3 et R4) et deux insertions (441 acides aminés totaux), alors que l'isoform le plus court n'a trois répétitions (R1, R3 et R4) et aucune insertion (352 acides aminés totaux). Tous les isoforms de six tau sont présents dans un état souvent hyperphosphorylated dans les filaments hélicoïdaux appareillés du cerveau de maladie d'Alzheimer. Dans d'autres maladies neurodegenerative, le dépôt des agrégats enrichis dans certains isoforms de tau a été rapporté. Une fois misfolded ceci la protéine autrement très soluble peut former les agrégats extrêmement insolubles qui contribuent à un certain nombre de maladies neurodegenerative.

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Voir également

Maladie d'Alzheimer
Proteopathy

Davantage de lecture

Alonso, A. (2001) Hyperphosphorylation induit l'individu-ensemble du tau dans des embrouillements des filaments hélicoïdaux appareillés/directement des filaments.org/cgi/content/full/98/12/6923

Delacourte, A. (2005) Tauopathies : aperçus récents des vieilles maladies. Veinule Neuropathol (43) 244-257 de .php?magazine_id=20&article_id=5368&magazine_subpage=FULL_TEXT

Hirokawa, N., Okabe, 1988) protéines de Tau de S. (: la structure moléculaire et le mode de lier sur des microtubules. Biol de cellules du J.org/cgi/reprint/107/4/1449

Taniguchi, T., Tanaka, 2001) phosphorylation de C. (de tau est réglé par PKN.org/cgi/content/full/276/13/10025

Weingarten, DM. (1975) Un facteur de protéine essentiel pour le microtubule.org/cgi/content/abstract/72/5/1858 efend

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