Myoglobine
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La myoglobine est une protéine globulaire à chaîne unique du de 153 acides aminés contenant un groupe prosthétique du Heme (fer de - contenant porphyrine ) au centre autour duquel l'apoprotéine restante se plie. Avec un poids moléculaire de 16.700 daltons , c'est l'oxygène primaire - le de transport pigmentent des tissus du muscle . À la différence de l'hémoglobine sang-soutenue , à laquelle on le lie structurellement, cette protéine ne montre pas l'obligatoire coopératif de l'oxygène, puisque le cooperativity positif est une propriété réservée pour les protéines multimeric. Au lieu de cela, l'attache de l'oxygène par la myoglobine est inchangée par la pression de l'oxygène dans le tissu environnant. La myoglobine est souvent citée en tant qu'ayant un " ; tenacity" obligatoire instantané ; à l'oxygène donné sa courbe hyperbolique de la dissociation de l'oxygène. Les concentrations élevées de la myoglobine en cellules de muscle permettent à des organizations de retenir leurs souffles plus longs. Dans le 1958 , le John Kendrew et les associés ont avec succès déterminé la structure de la myoglobine par la cristallographie à haute résolution de rayon X de . Pour cette découverte, John Kendrew a partagé le prix 1962 Nobel de en chimie avec le Perutz maximum . La version humaine de ce gène est le mb .
Couleur de viande
La myoglobine prend les colorants responsables de faire à de viande rouge. La couleur que des prises de viande est en partie déterminé par la charge de l'atome de fer dans la myoglobine et l'oxygène a attaché à elle. Dans son état cru, l'atome de fer a une charge de +2 et est lié à O2, une molécule de l'oxygène. Le cuit par viande bien cuit est brun parce que l'atome de fer a une charge de +3, ayant perdu un électron, et est maintenant lié à une molécule d'eau (H2O). Dans certaines conditions, la viande peut également rester rose tout par la cuisson, en dépit de l'chauffage aux températures. Si de la viande a été exposée aux nitrites , ce restera rose parce que l'atome de fer est lié au NON, l'oxyde nitrique (rectifier de, par exemple, le corned beef ou les jambons traités . Les viandes grillées peuvent également prendre un " rose ; " de l'anneau de fumée de ; cela vient du fer liant une molécule d'oxyde de carbone. La viande crue a emballé dans une atmosphère d'oxyde de carbone montre également à ceci le même " rose ; ring" de fumée ; en raison du même processus moléculaire. Notamment, la surface de la viande crue montre également la couleur rose gentille, qui est habituellement associée dans les esprits des consommateurs à la viande fraîche. Cette couleur rose artificiel-induite peut persister dans la viande pendant un temps très long, censément jusqu'à un an. On rapporte que Hormel et Cargill tous les deux emploient ce processus d'emballage de viande, et la viande a traité de cette façon a été sur le marché de consommateurs depuis 2003. La myoglobine est trouvée dans le type muscle d'I, le type II A et le type II B, mais la plupart des textes considèrent la myoglobine ne pas être trouvée dans le muscle lisse.
Rôle dans la maladie
La myoglobine est libérée du tissu endommagé de muscle ( Rhabdomyolysis ), qui a des concentrations très élevées de myoglobine. La myoglobine libérée est filtrée par les reins mais est toxique à l'épithélium tubulaire rénal et ainsi peut causer à l'échec rénal aigu .La myoglobine est un marqueur sensible pour des dommages de muscle, lui faisant un marqueur potentiel pour la crise cardiaque dans les patients présentant la douleur de coffre . Son manque de spécificité et du coût de l'analyse a empêché son utilisation répandue.
Structure et liaison
La myoglobine contient un anneau de la porphyrine avec un centre de fer. Il y a un groupe proximal de l'histidine de attaché directement au centre de fer, et un groupe distal de l'histidine de sur le visage opposé, non métallisé sur le fer.Beaucoup de modèles fonctionnels de myoglobine ont été étudiés. Un des plus importante sont celui de la porphyrine de barrière de piquet de par James Collman. Ce modèle a été employé pour montrer l'importance du groupe prosthétique distal. Il remplit trois fonctions : pour former les liaisons hydrogène avec la partie de Dioxygen , augmentant l'O2 liant le
Voir également Hemoprotein
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