Microfilament
Les microfilaments sont les filaments les plus minces du cytosquelette trouvé dans le cytoplasme de toutes les cellules eucaryotiques du . Ces polymères linéaires des sous-unités de l'actine sont flexibles et boucle relativement forte et résistante par les forces de compression multi-piconewton et rupture de filament par les forces de tension de nanonewton. Les microfilaments sont fortement souples, fonctionnant dans (a) des moteurs moléculaires expansile actoclampin-conduits, où chaque filament de prolongation arme l'énergie d'hydrolyse de son " ; sur-board" ; Le triphosphate d'adénosine pour conduire les moteurs de extrémité-cheminement d'actoclampin pour propulser le rampement de cellules, le mouvement amiboïde du , et les changements de la cellule forment, et (b) l'actinomyosine - moteurs moléculaires contractiles conduits de , où le servir mince des filaments plates-formes de tension à l'action de traction hydrolyse-dépendante du triphosphate d'adénosine de la myosine dans la contraction de muscle de et avancement uropod.
Organisation
Des filaments d'actine sont assemblés dans deux types généraux de structures : paquets et réseaux. précepte Actine-contraignant des protéines la formation de l'une ou l'autre structure puisqu'ils filaments d'actine de réticulation dans la spirale bicaténaire.
Paquets
Dans les paquets non-musculaires d'actine, les filaments sont liés tels qu'ils sont parallèles par l'actine-empaquetement et/ou les espèces cationiques. Les paquets jouent un rôle dans beaucoup de processus cellulaires tels que la division cellulaire (cytokinesis) et le mouvement de cellules.
Individu-ensemble in vitro du
Les fibres les plus minces du cytosquelette (mesurant approximativement 7 nanomètre en diamètre ), microfilaments sont constituées par la polymérisation de la voie de base à la voie de tête des monomères d'actine (également connus sous le nom de globulaire ou G-actine). Elles désigné également sous le nom de l'actine filamenteuse du (ou de la F-actine). Chaque microfilament se compose de deux rives entrelacées hélicoïdales des sous-unités. Tout comme les Microtubules des filaments d'actine sont polarisés, avec leurs (+) - extrémités à croissance rapide (également connues sous le nom d'extrémités barbelées de , en raison de leur aspect dans des micrographes électroniques après attache des secondaire-fragments de myosine S1) et (-) - une extrémité de croissance lente (ou l'extrémité aiguë de , de nouveau basée sur le modèle créé par attache S1).Les filaments prolongent approximativement 10 fois plus rapidement à leurs (+) extrémités positives que leurs (-) extrémités moindres. À équilibré, le taux de polymérisation à l'extrémité de plus assortit le taux de dépolymérisation à l'extrémité moindre, et des microfilaments sont dits au " ; treadmill" ;. Un filament treadmilling n'a pas besoin de se déplacer ; néanmoins, il y a une prise nette de monomère au (+) - finissent et une perte nette de monomère de (-) - finissent, tels que la longueur totale qu'un microfilament treadmilling ne change pas. Notamment, aucune force mécanique n'est produite par treadmilling.
La polymérisation in vitro d'actine du , la nucléation , commence par l'auto-association de trois monomères de G-actine à former un trimère . Triphosphate d'adénosine - l'actine lie alors (+) l'extrémité positive, et le triphosphate d'adénosine est plus tard hydrolysé par avec un à mi-temps d'environ 2 secondes et du phosphate inorganique libéré avec un à mi-temps d'environ 6 minutes,.
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