Ligase d\'Ubiquitin
Une ligase d'ubiquitin de (également appelé une ligase d'ubiquitin E3) est une protéine qui attache en covalence le Ubiquitin à un résidu de la lysine sur une protéine de cible. La ligase d'ubiquitin est typiquement impliquée dans le polyubiquitination : un deuxième ubiquitin est attaché au premier, un tiers est attaché à la seconde, et ainsi de suite. Polyubiquitination marque des protéines pour la dégradation par le Proteasome .
Cependant, il y a quelques événements d'ubiquitination qui sont limités à mono-ubiquitination, dans lequel seulement un ubiquitin simple est ajouté par la ligase d'ubiquitiin à une molécule de substrat. Des protéines Mono-ubiquitinated ne sont pas visées au Proteasome pour la dégradation, mais peuvent à la place être changées dans leur endroit ou fonction cellulaire, par exemple par l'intermédiaire de lier d'autres protéines qui ont des domaines capables de lier l'ubiquitin.
Système d'Ubiquitination
La ligase d'ubiquitin désigné sous le nom d'un E3 et fonctionne en même temps qu'une enzyme E1 de ubiquitin-déclenchement et une enzyme E2 de ubiquitin-conjugaison. Il y a une enzyme E1 principale, partagée par toutes les ligases d'ubiquitin, qui utilise le triphosphate d'adénosine pour activer l'ubiquitin pour la conjugaison et le transfère à une enzyme E2. L'enzyme E2 agit l'un sur l'autre avec un associé E3 spécifique et transfère l'ubiquitin à la protéine de cible. L'E3, qui peut être un complexe de multi-protéine, est généralement responsable de viser l'ubiquitination aux protéines spécifiques de substrat. Dans certains cas il reçoit l'ubiquitin de l'enzyme E2 et le transfère à la protéine de cible ; dans d'autres cas il agit par l'interaction avec de l'enzyme E2 et le substrat mais lui-même ne reçoit jamais l'ubiquitin.
Familles de ligase d'Ubiquitin
Le complexe de Anaphase-promotion (RPA) et le SCF complexe (complexe de protéine de Skp1-Cullin-F-box) sont deux exemples de l'échafaudage de protéine de ligase d'ubiquitin impliqué dans l'identification et l'ubiquitination des protéines spécifiques de cible pour la dégradation par le Proteasome .
Chacun contient des domaines particuliers de protéine capables de lier la conjugase E2, aussi bien qu'un domaine substrat-spécifique pour lier la cible. Beaucoup de domaines d'E2- et de substrat-lier existent. Cette large variété a été découverte pour tomber dans les groupes spécifiques appelés les familles d'ubiquitin-ligase.
Exemples
Un domaine d'ANNEAU (nouveau gène vraiment intéressant) lie la conjugase E2 et pourrait négocier l'activité enzymatique dans le complexe E2-E3. Un domaine de F-boîte (comme dans le complexe de SCF) lie le substrat ubiquitinated. (par exemple - CDC 4, qui lie la protéine Sic1 de cible ; Grr1, qui lie Cln).
Un domaine de HECT - impliqué dans le tranfer de l'ubiquitin de l'E2 au substrat.
Différentes ligases de l'ubiquitin E3
E3A Mdm2
complexe de Anaphase-promotion (RPA)
UBR5 (EDD1)
Voir également
ERAD Ubiquitin
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