Internexin

Le Internexin , alpha-internexin, est un approximativement 66 KDa intermédiaire du filament de la classe IV. La protéine a été à l'origine épurée du nerf optique de rat et de la moelle épinière. La protéine copurifies avec d'autres sous-unités de Neurofilament , comme on l'a à l'origine découvert, toutefois dans des quelques neurones mûrs ce peut être le seul neurofilament exprimé. La protéine est présente dans les neuroblastes se développants et dans le système nerveux central des adultes. La protéine est un composant important du réseau intermédiaire de filament en petit Interneurons et cellules cérébelleuses de granule, où elle est présente dans les fibres parallèles.

Structure

L'Alpha-internexin a un domaine de Rod central homologue de du d'approximativement 310 résidus de l'acide aminé qui forment une alpha région hélicoïdale fortement conservée . Le domaine de tige central est responsable de enroulé-lovent la structure et sont flanqués d'une région aminée de tête terminale et d'une queue terminale du carboxy . Ce domaine de tige est également impliqué dans la structure de filament 10nm. Les régions principales et de queue contiennent les segments qui sont fortement homologues à la structure du N-F-M. L'alpha domaine se compose de répétitions du Heptad des résidus hydrophobes du qui facilitent la formation d'une structure de l'enroulement lovée par .

Le raccordement étroit entre les protéines de triplet de neurofilament et le α-internexin est tout à fait évident. le α-internexin est fonctionellement interdépendant avec les protéines de triplet de neurofilament. Si une génétiquement les suppressions NF-M et/ou NF-H chez les souris, le transport et présence, dans les axones du système nerveux central, du α-internexin seront rigoureusement réduites. Sont non seulement elles fonctionellement semblables, les taux de chiffre d'affaires sont également semblables parmi les quatre protéines.

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