Hémoglobine
L'hémoglobine , l'hémoglobine également écrite et l'HB abrégé , est le fer - contenant l'oxygène - transportent le Metalloprotein dans les globules rouges du sang chez les vertébrés et d'autres animaux. Dans les mammifères la protéine compose environ 97% du contenu sec des cellules rouges, et environ 35% de tout le contenu (eau y compris). L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons ou des ouïes au reste du corps, comme aux muscles où elle libère sa charge de l'oxygène. L'hémoglobine a également une série d'autres gaz-transportent et les devoirs d'effet-modulation, qui varie des espèces aux espèces, et peuvent être tout à fait diverse dans les invertébrés
L'hémoglobine nommée de est la concaténation du heme de et de la globine , reflétant le fait que chaque sous-unité d'hémoglobine est une protéine globulaire avec un groupe inclus du Heme (ou hémique) ; chaque groupe de heme contient un atome de fer, et c'est responsable de l'attache de l'oxygène par les forces ion-induites de dipöle. Le type le plus commun d'hémoglobine dans les mammifères contient quatre telles sous-unités, chacune avec un groupe de heme. Chez l'homme, chaque groupe de heme peut lier une molécule de l'oxygène, et ainsi, une molécule d'hémoglobine peut lier quatre molécules de l'oxygène.
Les mutations dans les gènes pour la protéine d'hémoglobine chez l'homme ont comme conséquence un groupe des maladies héréditaires nommées les hemoglobinopathies , le plus connu de dont est la maladie de Faucille-cellule de . Historiquement dans la médecine humaine, la maladie de faucille-cellule était la première maladie à comprendre dans son mécanisme de dysfonctionnement, complètement vers le bas au niveau moléculaire. Cependant, non toutes telles mutations de globine-gène ont comme conséquence la maladie. Ces mutations sont formellement identifiées en tant que variantes d'hémoglobine de plutôt que les maladies. L'ensemble séparé d'A (la plupart du temps) des maladies implique l'underproduction de la normale et des hemoglobins parfois anormaux, par des problèmes et des mutations dans le règlement gène de globine. Ces maladies, qui produisent également souvent l'anémie, s'appellent le Thalassemias
L'hémoglobine (Hb) est synthétisée d'une série complexe d'étapes. La partie de heme est synthétisée dans une série d'étapes qui se produisent dans les mitochondries et le Cytosol de la globule rouge non mûre, alors que les parties de protéine de la globine de la molécule sont synthétisées par des ribosomes dans le cytosol. La production de l'HB continue dans la cellule dans tout son développement précoce du Proerythroblast au Reticulocyte dans la moelle . En ce moment, le noyau est perdu en globules rouges mammifères, mais pas dans les oiseaux et beaucoup d'autres espèces. Même après la perte du noyau dans les mammifères, l'ARN Ribosomal résiduel permet davantage de synthèse d'HB jusqu'à ce que le reticulocyte perde son ARN peu après être entré dans la vascularisation (cet ARN hémoglobine-synthétique donne en fait au reticulocyte son aspect et nom réticulés).
La formule empirique chimique de l'hémoglobine humaine la plus commune est C738H1166N812O203S2Fe, mais comme remarquable ci-dessus, les hemoglobins varient considérablement à travers des espèces, et même (par des mutations communes) légèrement parmi des sous-groupes d'humains.
Structure
Dans la plupart des humains, la molécule d'hémoglobine est un ensemble de quatre sous-unités globulaires de la protéine . Chaque sous-unité se compose de chaîne de la protéine étroitement liée à un groupe sans protéines du Heme . Chaque chaîne de protéine arrange en jeu de segments structuraux de l'Alpha-spirale reliés ensemble dans un arrangement du pli de globine de , soi-disant parce que cet arrangement est le même motif se pliant utilisé en d'autres protéines de heme/globine telles que la myoglobine . Ce modèle se pliant contient une poche qui lie fortement le groupe de heme.
Un groupe de heme se compose d'un ion du fer (Fe) (atome chargé) tenu dans un anneau hétérocyclique du , connu sous le nom de porphyrine . L'ion de fer, qui est l'emplacement de l'attache de l'oxygène, colle avec quatre le Nitrogens au centre de l'anneau, que tout se situe dans un avion. Le fer est également lié fortement à la protéine globulaire par l'intermédiaire de l'anneau de l'imidazol du résidu de l'histidine du F8 au-dessous de l'anneau de porphyrine. Une sixième position peut réversiblement lier l'oxygène, accomplissant le groupe octaédrique de six ligands. Grippages de l'oxygène dans un " ; extrémité-sur le bent" ; la géométrie où un atome d'oxygène lie le Fe et l'autre dépasse sous un angle. Quand l'oxygène n'est pas lié, une molécule d'eau très faiblement métallisée remplit emplacement, formant un octaèdre tordu .
L'ion de fer peut être dans l'état de Fe2+ ou de Fe3+, mais le ferrihemoglobin méthémoglobine ) (Fe3+) (de ne peut pas lier l'oxygène. En liant, l'oxygène oxyde temporairement le Fe à (Fe3+), ainsi le fer doit exister dans l'état d'oxydation +2 afin de lier l'oxygène. La réductase de méthémoglobine de d'enzymes réactive l'hémoglobine trouvée dans l'état (Fe3+) inactif en réduisant le centre de fer.
Dans les humains adultes, le type d'hémoglobine le plus commun est une hémoglobine appelée A du tétramère (qui de contient 4 protéines de sous-unité), se composant de deux α et deux sous-unités de β non-covalently liées, chacune ont fait de 141 et 146 résidus d'acide aminé, respectivement. Ceci est dénoté comme α2β2. Les sous-unités sont structurellement taille semblable et à peu près identique. Chaque sous-unité a un poids moléculaire environ de 17,000 ; daltons pour un poids moléculaire total du tétramère environ de 68,000 ; daltons. L'hémoglobine A est le plus intensivement étudié des molécules d'hémoglobine.
Les quatre chaînes de polypeptide de sont liées entre eux par les liaisons hydrogène de des ponts en sel et les interactions hydrophobes là sont deux genres de contacts entre le α et les chaînes de β : α1β1 et α1β2.
Le Oxyhemoglobin est formé pendant la respiration quand l'oxygène lie au composant de heme de l'hémoglobine de protéine en globules rouges. Ce processus se produit dans les capillaires pulmonaires à côté des alvéoles des poumons. L'oxygène voyage alors par le jet de sang à lâcher au loin aux cellules où il est utilisé dans la glycolyse aérobie et dans la production du triphosphate d'adénosine par le processus de la phosphorylation oxydante . Il, cependant, n'aide pas à contrecarrer une diminution de la ventilation du sang pH, ou respirant, peut renverser cette condition par le déplacement de l'anhydride carbonique , de ce fait entraînant un décalage vers le haut dans le pH.
Le Deoxyhemoglobin est la forme d'hémoglobine sans oxygène attaché. Les spectres d'absorption de l'oxyhemoglobin et du deoxyhemoglobin diffèrent. L'oxyhemoglobin a l'absorption sensiblement inférieure du 660 ; longueur d'onde de nanomètre que le deoxyhemoglobin, tandis qu'à 940 ; son absorption de nanomètre est légèrement plus haute. Cette différence est employée pour la mesure de la quantité du sang de l'hospitalisé de l'oxygène par un instrument appelé l'oxymètre d'impulsion de .
État d'oxydation du fer dans l'oxyhemoglobin
L'attribution de l'état d'oxydation de l'hémoglobine oxygénée est difficile parce que l'oxyhemoglobin est diamagnétique (aucuns électrons non appariés nets), mais les configurations à énergie réduite d'électron en oxygène et le fer sont le paramagnétique. L'oxygène de triplet, les espèces de l'oxygène de la plus basse énergie, a deux électrons non appariés dans les orbites moléculaires de π* antibonding. Fer (II) tend à être dans haut-tournent la configuration où les électrons non appariés existent dans les orbitales antibonding d'Eg. Fer (III) a un nombre impair d'électrons et a ainsi les électrons non appariés. Toutes ces molécules sont paramagnétiques (avoir les électrons non appariés), non diamagnétiques, ainsi une distribution unintuitive des électrons doit exister pour induire le diamagnetism.
Les trois possibilités logiques sont : le
Bas-tournent des grippages de Fe2+ à l'oxygène de grande énergie de singulet. Bas-tourner le fer et l'oxygène de singulet sont diamagnétique.
La spectroscopie de photoélectron de rayon X de suggère que le fer ait un état d'oxydation approximativement de 3.2 et infrarouge de étirant les fréquences du lien d'O-O suggère un ajustage de précision de longueur en esclavage avec du superoxyde. L'état d'oxydation correct de fer est ainsi l'état +3 avec l'oxygène dans l'état -1. Le diamagnetism dans cette configuration résulte de l'électron non apparié sur le superoxyde alignant antiferromagnetically dans la direction opposée de l'électron non apparié sur le fer. Le deuxième choix étant correct n'est pas étonnant parce que l'oxygène de singulet et les grandes séparations de la charge sont les deux états défavorablement de grande énergie. Le décalage du fer à un état d'oxydation plus élevé diminue la taille de l'atome et la permet dans le plan de l'anneau de porphyrine, tirant sur le résidu coordonné d'histidine et lançant les changements allostériques vus des globulines. L'attribution de l'état d'oxydation, cependant, est seulement un formalisme ainsi chacun des trois modèles peut contribuer à un certain petit degré.
Les postulats tôt par les chimistes bio-inorganiques ont réclamé que la possibilité (1) (ci-dessus) était correcte et que le fer devrait exister dans l'état d'oxydation II (en effet état d'oxydation de fer III comme méthémoglobine, une fois non accompagné du de superoxyde. O2- au " ; hold" ; l'électron d'oxydation, est incapable de lier O2). La chimie de fer dans ce modèle était élégante, mais la présence de l'oxygène de singulet n'a été jamais expliquée. On lui a discuté que l'attache d'une molécule de l'oxygène a placé haut-tournent le fer (II) dans un domaine octaédrique des ligands de fort-champ ; ce changement de champ augmenterait l'énergie de division de champ en cristal de , faisant appareiller les électrons du fer dans le diamagnétique bas-tournent la configuration.
Lier des ligands
Comme illustré ci-dessus, quand l'oxygène lie au centre de fer, il cause la contraction de l'atome de fer, et les causes il au mouvement de nouveau dans le centre de l'avion d'anneau de porphyrine (voir le diagramme mobile). En même temps, l'avion d'anneau de porphyrine lui-même est poussé à partir de l'oxygène et vers la chaîne latérale d'imidizole du résidu d'histidine agissant l'un sur l'autre à l'autre poteau du fer. L'interaction ici force l'avion d'anneau en longueur vers l'extérieur du tétramère, et induit également une contrainte sur la spirale de protéine contenant l'histidine pendant qu'elle se déplace plus près au fer. Ceci cause une traction subite sur la rive de peptide qui tend à ouvrir des unités de heme dans le reste de la molécule, de sorte qu'il y ait plus de pièce pour que les molécules de l'oxygène lient à leurs emplacements de heme.
Sous la forme tetrameric d'hémoglobine adulte normale, l'attache de l'oxygène est ainsi un processus coopératif du . L'affinité obligatoire de l'hémoglobine pour l'oxygène est augmentée par la saturation de l'oxygène de la molécule, avec les premiers oxygens liés influençant la forme des accepteurs pour les prochains oxygens, d'une manière favorable pour lier. Cette attache coopérative positive est réalisée par les changements conformationnels stériques du du complexe de protéine d'hémoglobine comme discuté ci-dessus, c. quand une protéine de sous-unité en hémoglobine devient oxygénée, ceci induit un changement structurel conformationnel ou dans le complexe de totalité, faisant gagner les autres sous-unités une affinité accrue pour l'oxygène. Par conséquent, la courbe obligatoire de l'oxygène de l'hémoglobine est le sigmoïdal, ou le S - shaped, par opposition à la courbe hyperbolique du normal liée à l'attache non coopérative.
La capacité oxygène-contraignante de l'hémoglobine est diminuée en présence de l'oxyde de carbone parce que les deux gaz concurrencent pour les mêmes accepteurs sur l'hémoglobine, oxyde de carbone liant préférentiellement au lieu de l'oxygène. L'oxyde de di de carbone occupe un accepteur différent sur l'hémoglobine. L'anhydride carbonique plus aisément est dissous dans le sang deoxygenated, facilitant son déplacement du corps après que l'oxygène ait été libéré aux tissus subissant le métabolisme. Cette affinité accrue pour l'anhydride carbonique par le sang veineux est connue comme effet de Haldane de . Par l'anhydrase carbonique d'enzymes, l'anhydride carbonique réagit avec de l'eau pour donner à l'acide carbonique , qui se décompose en bicarbonate et protons
→ du → H2CO3 de CO2 + de H2O HCO3- + H+
Par conséquent le sang avec les niveaux à haut carbone de bioxyde est également inférieur dans le pH (plus acide. L'hémoglobine peut lier les protons et l'anhydride carbonique qui cause un changement conformationnel de la protéine et facilite le dégagement de l'oxygène. Les protons lient à de divers endroits le long de la protéine, et l'anhydride carbonique lie au groupe Alpha-aminé formant le carbamate . Réciproquement, quand l'anhydride carbonique nivelle dans la diminution de sang (c., dans les capillaires de poumon), l'anhydride carbonique et des protons sont libérés de l'hémoglobine, augmentant l'affinité de l'oxygène de la protéine. Cette commande de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène par la liaison et le dégagement de l'anhydride carbonique et de l'acide, est connue comme effet de Bohr de .
L'attache de l'oxygène est affectée par des molécules telles que l'oxyde de carbone (Co) (par exemple de tabagisme , voitures et fours). La Co concurrence l'oxygène à l'accepteur de heme. L'affinité obligatoire d'hémoglobine pour la Co est 200 fois plus grande que son affinité pour l'oxygène, signification qu'un peu de Co réduisent nettement la capacité de l'hémoglobine de transporter l'oxygène. Quand l'hémoglobine combine avec la Co, elle forme un appelé composé rouge très lumineux Carboxyhemoglobin . Quand l'air inspiré contient des niveaux de Co aussi bas que 0.02%, le mal de tête et la nausée se produisent ; si la concentration de Co est grimpée jusqu'à 0.1%, l'inconscience suivra. Dans les fumeurs lourds, jusqu'à 20% des emplacements oxygène-actifs peut être bloqué par Cie.
De mode semblable, l'hémoglobine a également l'affinité obligatoire concurrentielle pour le cyanure (CN-), l'oxyde de soufre de (AINSI) < ! -- ce qui ? ? -->, bioxyde d'azote (NO2), et sulfure (S2-) de , y compris le sulfure d'hydrogène (H2S). Tous les ces grippage au fer dans le heme sans changer son état d'oxydation, mais eux néanmoins empêchent oxygène-lier, causant la toxicité grave.
L'atome de fer dans le groupe de heme doit être dans l'état d'oxydation (Fe2+) ferreux pour soutenir l'oxygène et l'attache et le transport d'autres gaz. L'oxydation en l'état (Fe3+) ferrique convertit l'hémoglobine en méthémoglobine (" prononcé de hemiglobin ou de ; Rencontré-hemoglobin" ;), qui ne peut pas lier l'oxygène. L'hémoglobine en globules rouges normales est protégée par un système de réduction pour garder ceci de l'événement. Le bioxyde d'azote et le protoxyde d'azote sont capables de convertir une petite fraction d'hémoglobine en méthémoglobine, toutefois ce n'est pas habituellement d'importance médicale (le bioxyde d'azote est toxique par d'autres mécanismes, et le protoxyde d'azote est par habitude employé dans l'anesthésie chirurgicale dans la plupart des personnes sans habillage anormal de méthémoglobine).
Dans les personnes acclimatées aux hautes altitudes, la concentration du 2,3-Bisphosphoglycerate (2,3-BPG) dans le sang est augmentée, qui permet à ces individus de livrer une plus grande quantité de l'oxygène aux tissus dans des conditions de tension inférieure de l'oxygène. Ce phénomène, où la molécule Y affecte l'attache de la molécule X à une molécule Z de transport, s'appelle un effet allostérique du heterotropic du .
Une hémoglobine variable, appelée le l'hémoglobine foetale (HbF, α2γ2), est trouvée dans le foetus se développant , et lie l'oxygène avec une plus grande affinité que l'hémoglobine adulte. Ceci signifie que la courbe obligatoire de l'oxygène pour l'hémoglobine foetale gauche-est décalée (c., un pourcentage plus élevé d'hémoglobine a l'oxygène lié à lui à la tension inférieure de l'oxygène), par rapport à celui de l'hémoglobine adulte. En conséquence, le sang foetal dans le placenta peut prendre l'oxygène du sang maternel.
L'hémoglobine porte également l'oxyde nitrique dans la pièce de globine de la molécule. Ceci améliore la livraison de l'oxygène dans la périphérie et contribue à la commande de la respiration. AUCUNS grippages réversiblement jusqu'à un résidu spécifique de cystéine en globine ; l'attache dépend de l'état (R ou T) de l'hémoglobine. L'hémoglobine en résultant de S-nitrosylated influence de diverses activités Aucun-connexes telles que la commande de la résistance, de la tension artérielle et de la respiration vasculaires. AUCUN est libéré pas dans le cytoplasme des érythrocytes mais est transporté par un échangeur anionique appelé AE1 hors de eux.
Types de hemoglobins chez l'homme
Les variantes d'hémoglobine sont une partie du normal développement foetal embryonnaire de et , mais peuvent également être les formes pathologiques de mutant de l'hémoglobine dans une population (habituellement des humains), provoquées par des variations dans la génétique. De l'hémoglobine bien connue de telles variantes telles que l'anémie de Faucille-cellule de sont responsable des maladies, et sont considérées des hemoglobinopathies. D'autres variantes ne causent aucune pathologie discernable , et sont ainsi considérées des variantes non-pathologiques. Dans l'embryon :
Gower 1 (ζ2ε2)
Gower 2 (α2ε2) ()
Hémoglobine Portland (ζ2γ2)
Dans le foetus :
Hémoglobine F (α2γ2) de ()
Dans les adultes :
Hémoglobine A (α2β2) () - le plus commun avec une quantité normale plus de 95%
L'hémoglobine A2 (α2δ2) - synthèse à chaînes de δ commence tard dans le troisième trimestre et dans les adultes, elle a une gamme normale de 1.5%
L'hémoglobine de F (α2γ2) - en hémoglobine F d'adultes est limitée à une population limitée des cellules rouges appelées les F-cellules. Cependant, le niveau de l'HB F peut être élevé chez les personnes avec la maladie de faucille-cellule.
Formes variables qui causent la maladie :
L'hémoglobine S (α2βS2) - une forme variable d'hémoglobine a trouvé dans les personnes avec la maladie de drépanocyte . Il y a une variation du gène de β-chaîne, causant un changement des propriétés du hemoblobin qui a comme conséquence sickling des globules rouges.
Hémoglobine C (α2βC2) - une autre variante de due à une variation du gène de β-chaîne. Cette variante cause à un chronique doux l'anémie hémolytique .
Dégradation d'hémoglobine chez les animaux vertébrés
Quand la portée des cellules rouges la fin de leur vie due au vieillissement ou aux défauts, ils sont décomposées, la molécule d'hémoglobine est haute cassé et le fer obtient réutilisé. Quand l'anneau de porphyrine est haut cassé, les fragments est normalement sécrété dans la bile par le foie . Ce processus produit également une molécule d'oxyde de carbone pour chaque molécule de heme dégradée ; c'est l'une des quelques sources normales de production d'oxyde de carbone dans le corps humain, et est responsable des niveaux de sang normaux de l'oxyde de carbone même dans les personnes respirant l'air pur. Les autres produits finis principaux de la dégradation de heme sont la bilirubine . Des plus grands niveaux de ce produit chimique sont détectés dans le sang si des cellules rouges sont détruites plus rapidement que d'habitude. La protéine d'hémoglobine ou l'hémoglobine incorrectement dégradée qui ont été libérées des globules sanguins trop rapidement peut obstruer de petits vaisseaux sanguins, particulièrement les navires de filtrage de sang sensible des reins endommageant rein.
Rôle dans la maladie
La diminution de l'hémoglobine, avec ou sans une diminution absolue des globules rouges, mène aux symptômes de l'anémie . L'anémie a beaucoup de différentes causes, bien que l'insuffisance de fer et son anémie d'insuffisance de fer résultante soient les causes les plus communes au monde occidental. Car l'absence du fer diminue la synthèse de heme, les globules rouges dans l'anémie d'insuffisance de fer sont le hypochrome (manquant du colorant rouge d'hémoglobine) et le microcytic (plus petit que la normale). D'autres anémies sont plus rares. Dans le Hemolysis (panne accélérée de des globules rouges), l'ictère associé est provoqué par la bilirubine de métabolite d'hémoglobine, et l'hémoglobine de circulation peut causer à l'échec rénal .Quelques mutations dans la chaîne de globine sont associées aux hemoglobinopathies , tel que la maladie de Faucille-cellule de et la thalassémie . D'autres mutations, comme discutées au début de l'article, sont bénignes et désigné simplement sous le nom des variantes d'hémoglobine de .
Il y a un groupe de désordres génétiques, connu sous le nom de Porphyrias 'qui sont caractérisés par des erreurs dans des voies métaboliques de la synthèse de heme. Le George III de roi du Royaume-Uni était probablement la victime de porphyria la plus célèbre.
Dans une faible mesure, l'hémoglobine A combine lentement avec du glucose à la valine terminale (un alpha acide aminé) de chaque chaîne de β. La molécule en résultant désigné souvent sous le nom de l'HB A1c . À mesure que la concentration du glucose dans le sang augmente, le pourcentage de l'HB A qui se transforme en HB A1c augmente. Dans les diabétiques dont le glucose fonctionne habituellement haut, l'HB A1c de pour cent fonctionne également haut. En raison du taux lent de combinaison de l'HB A avec du glucose, le pourcentage de l'HB A1c est représentant de niveau de glucose dans le sang ramené à une moyenne au-dessus d'un plus long temps (la demi vie des globules rouges, qui est en général 50-55 jours).
Utilisation diagnostique
Les niveaux d'hémoglobine sont parmi les analyses de sang habituellement le plus généralement exécutées en tant qu'élément d'une pleine numération globulaire ou de la numération globulaire complète . Des résultats sont rapportés en mole du g / L , du DL de g ou du /L. Pour la conversion, 1 g/dl est 0. Si toute la concentration en hémoglobine dans le sang tombe au-dessous d'un de point de consigne, ceci s'appelle l'anémie . Les valeurs normales pour des niveaux d'hémoglobine sont :Femmes : 12.1 g/dl
Hommes : 13.2 g/dl
Enfants : 11 à 16 g/dl
Femmes enceintes : 11 à 12 g/dl Des anémies sont encore sous-classifiées par la taille des globules rouges, qui sont les cellules qui contiennent l'hémoglobine dans les vertébrés. Elles peuvent être classifiées comme microcytic (les globules rouges de petite taille), normocytic (les globules rouges classées normales), ou macrocytic (de grandes globules rouges). L'hémoglobine est l'essai typique utilisé pour la donation de sang . Une comparaison avec l'hématocrite peut être faite en multipliant l'hémoglobine par trois. Par exemple, si l'hémoglobine est mesurée à 17, qui rivalise avec un hématocrite de .
Les niveaux de glucose de sang de peuvent varier considérablement tout au long d'une journée, ainsi un ou seulement quelque échantillons provenant d'un patient analysé le glucose peuvent ne pas être représentant de commande à long terme des niveaux de glucose. Pour cette raison une prise de sang peut être analysée le niveau de l'HB A1c, qui est plus représentatif du contrôle de glucose ramené à une moyenne d'une période de plus long temps (déterminée par la demi vie des globules rouges de l'individu, qui est en général 50-55 jours). Les gens dont l'HB A1c court 6.0% ou moins de bonne commande à plus long terme de glucose d'exposition. Les teneurs en HB A1c qui sont plus de 7. Cet essai est particulièrement utile pour des diabétiques.
Dans la formation image radiologique : fMRI et ses utilisations avec de l'hémoglobine
La machine du FMRI peut employer le signal de l'oxyhemoglobin pendant qu'elle aligne partiellement ces molécules avec le champ magnétique. La machine enverra alors une série d'impulsions magnétiques à la tête du participant ou l'autre structure de corps, lentement frappant les molécules hors de l'alignement, et une onde radio est émise quand elles reviennent en alignement. La machine de fMRI peut alors prendre ces signaux et les employer pour faire les balayages, qui sont les cartes en coupe montrant le flux de sang.
Hémoglobine dans la gamme biologique de la vie
L'hémoglobine est nullement unique aux vertébrés ; il y a une série de les protéines de transport et d'obligatoire de l'oxygène dans tout (et l'usine) le royaume animal. D'autres organizations comprenant les bactéries , le Protozoans et les mycètes tout de ont hémoglobine-comme les protéines dont les rôles connus et prévus incluent l'attache réversible des Ligands gazeux puisque plusieurs de ces protéines contiennent des globines, et également la partie (fer de de heme dans un appui plat de porphyrine), ces substances souvent désigné simplement sous le nom des hemoglobins, même si leur structure tertiaire globale est très différente de celle de l'hémoglobine vertébrée. En particulier, la distinction de la « myoglobine » et l'hémoglobine chez les animaux inférieurs est souvent impossible, parce que certaines de ces organizations ne contiennent pas des muscles. Ou elle peut avoir un système circulatoire séparé reconnaissable, mais non un que les affaires avec l'oxygène transportent (par exemple, beaucoup d'insectes et d'autres arthropodes). Dans tous ces groupes, le heme/globine contenant des molécules (même globine monomérique ceux) qui traitent gaz-lier désigné sous le nom des hemoglobins. En plus de traiter le transport et la détection de l'oxygène, ces molécules peuvent également s'occuper sans, CO2, composés de sulfure, et même balayage d'O2 dans les environnements qui doivent être anaérobies. Elles peuvent même traiter la désintoxication des matériaux chlorés en quelque sorte analogues aux enzymes P450 et aux peroxydases heme-contenantes.La structure des hemoglobins varie à travers des espèces. L'hémoglobine se produit dans tous les royaumes des organizations, mais pas dans toutes les organizations. des hemoglobins de Simple-globine tendent à être trouvés dans des espèces primitives telles que des bactéries, des protozoaires, des algues , et des usines . Le nématode worms, les mollusques et les crustacés cependant, beaucoup contiennent les molécules très grandes de multisubunit beaucoup plus grandes que ceux dans les vertébrés. Particulièrement à noter sont les hemoglobins chimériques trouvés dans les mycètes et les annélides géantes , qui peuvent contenir autre types de globine et de protéines. Une des occurrences et des utilisations les plus saisissantes de l'hémoglobine dans les organizations se produit dans (jusqu'à) le ver géant (pachyptila de tube de de 2.4 mètres de Riftia de , également appelé Vestimentifera) qui peuple les passages volcaniques d'océan au fond sous-marin. Ces vers n'ont aucune région digestive, mais contiennent à la place une population des bactéries constituant la moitié du poids de l'organization, qui réagissent H2S du passage et O2 de l'eau à l'énergie de produit pour faire la nourriture à partir de H2O et de CO2. Ces organizations finissent avec une structure fan-like rouge-foncé (" ; plume" ;) ce qui avance à l'eau et ce qui absorbe H2S et O2 pour les bactéries, et aussi absorbe CO2 pour l'usage en tant que matière première première synthétique (après la façon des usines photosynthétiques). La couleur rouge lumineuse des résultats de structures de plusieurs hemoglobins extraordinairement complexes a trouvé dans eux ce qui contiennent jusqu'à 144 chaînes de globine (vraisemblablement chacune comprenant les structures associées de heme). Ces hemoglobins de ver de tube sont remarquables pour pouvoir porter l'oxygène en présence du sulfure, et porter en effet également le sulfure, sans être complètement " ; poisoned" ; ou inhibé par cette molécule, comme hemoglobins dans la plupart des autres espèces être.
D'autres protéines oxygène-contraignantes
myoglobine de de : Trouvé dans le tissu de muscle de beaucoup de vertébrés, y compris des humains, il donne à tissu de muscle une couleur rouge ou gris-foncé distincte. Il est très semblable à l'hémoglobine dans la structure et l'ordre, mais n'est pas un tétramère ; au lieu de cela, c'est un monomère qui manque de l'obligatoire coopératif . Il est employé pour stocker l'oxygène plutôt que le transportent.
Hemocyanin : La deuxième protéine de transport commune de l'oxygène a trouvé en nature, on le trouve dans le sang de beaucoup d'arthropodes et les utilisations des mollusques cuivrent les groupes prosthétiques au lieu des groupes de heme de fer et sont bleues en couleurs une fois oxygénées.
Hemerythrin : Quelques invertébrés marins et quelques espèces de l'annélide emploient ce fer contenant la protéine de non-heme pour porter l'oxygène dans leur sang. Apparaît rose/violette une fois oxygénée, clair quand pas.
Chlorocruorin : Trouvé dans beaucoup d'annélides, il est très semblable à l'erythrocruorin, mais le groupe de heme est sensiblement différent en structure. Apparaît le vert une fois deoxygenated et rouge une fois oxygéné.
Vanabins : Également connu en tant que chromagens du vanadium de , ils sont trouvés dans le sang des outres de mer et sont présumés pour employer le vanadium rare en métal en tant que son oxygène liant le groupe prosthétique.
Erythrocruorin : Trouvé dans beaucoup d'annélides, y compris les vers de terre il est beaucoup contenant des protéines de libre-flottement géants d'un sang douzaine-possible centaine-de iron- et sous-unités de protéine de heme-roulement liées ensemble dans un complexe simple de protéine avec une masse moléculaire plus considérablement que 3.5 millions de daltons.
Pinnaglobin : Seulement vu dans le squamosa de Pinna de de mollusque. Brown manganèse-a basé la protéine de porphyrine. Leghemoglobin : Aux usines légumineuses, telles que la luzerne ou le soja, les bactéries de fixation d'azote dans les racines sont protégées contre l'oxygène par ce heme de fer contenant, protéine obligatoire de l'oxygène.
Hémoglobine dans l'histoire et l'art
Historiquement, une association entre la couleur du sang et la rouille se produit dans l'association de la planète Mars, avec le dieu de la guerre romain, puisque la planète est une rouge-orange qui a rappelé les ancients le sang. Bien que la couleur de la planète doive repasser des composés en combination avec l'oxygène dans le sol martien, c'est une idée fausse commune que le fer en hémoglobine et ses oxydes donne sang à sa couleur rouge. La couleur est réellement due à la partie de la porphyrine d'hémoglobine auquel le fer est lié, pas le fer lui-même, bien que l'état de ligature et de redox du fer puisse influencer pi aux transitions électroniques de pi* de la porphyrine et par conséquent de ses caractéristiques optiques.
Le Julian Voss-Andreae d'artiste a créé une sculpture appelée le " ; Coeur du " en acier (d'hémoglobine) ; dans 2005 a basé sur l'épine dorsale de la protéine. La sculpture a été faite à partir du verre et de l'acier de désagrégation de . Le rouillement intentionnel de l'oeuvre d'art au commencement brillante reflète la réaction chimique fondamentale de l'hémoglobine du fer liant à l'oxygène.
Voir également
Chlorophylle Pli de globine de
Hemocyanin
Hemoprotein
la maladie de Faucille-cellule de
Variantes d'hémoglobine :
HB A1C
Hémoglobine A2
Hémoglobine C
Hémoglobine F
Sous-unités de protéine d'hémoglobine (gènes) :
Alpha globine 1
Bêta globine
Globine de delta de
Citations
.
| Random links: | Églises baptistes américaines Etats-Unis | Marquer Neumann | Trey Gunn | Cepheus (cratère) | Invasion à la maison | Hemoglobina |