Effet hydrophobe

L'effet hydrophobe est la propriété que les molécules non polaires tendent à former les agrégats intermoléculaires dans un milieu aqueux et des interactions intramoléculaires analogues. Le nom résulte de la combinaison de l'eau dans le grec hydraulique du grenier et pour les phobos crainte, qui décrit la répulsion apparente entre l'eau et les hydrocarbures. Au niveau macroscopique, l'effet hydrophobe est évident quand le pétrole et l'eau sont mélangés ensemble et forment des couches séparées ou perler de l'eau sur les surfaces hydrophobes telles que les feuilles cireuses. Au niveau moléculaire, l'effet hydrophobe est une force d'entraînement importante pour les structures biologiques et responsable du pliage de la protéine , des interactions de protéine-protéine, de la formation des membranes du bilayer de lipide de , des structures de l'acide nucléique , et des protéine-petites interactions de molécule.

Selon la théorie solvophobic de chromatographie à phase renversée (RPC), l'effet hydrophobe est conduit par la perte de liaison d'hydrogène et le coût entropique plus élevé de former une cavité autour des molécules non polaires. Ces pertes peuvent être réduites au maximum en forçant les molécules non polaires ensemble (voir la thermodynamique ).

Amphiphiles

Le Amphiphiles sont des molécules qui ont des domaines hydrophobes et hydrophiles. Les détergents se composent d'amphiphiles qui permettent aux molécules hydrophobes d'être solubilisées dans l'eau en formant les micelles et les bilayers (comme dans bulles de savon ). Ils sont également importants pour les membranes de cellules de composées de phospholipides amphiphilic qui empêchent l'environnement aqueux interne d'une cellule de se mélanger avec de l'eau externe.

Pliage biologique

Dans le cas du repliement des protéines, l'effet hydrophobe est important pour comprendre la structure des protéines qui ont les acides aminés hydrophobes tel que l'alanine , la valine , la leucine , l'isoleucine , la phénylalanine , et la méthionine groupée ainsi que la protéine. La plupart des protéines pliées ont un noyau hydrophobe dans lequel l'emballage de chaîne latérale stabilise l'état plié, et ont chargé ou les chaînes latérales polaires du sur la surface dissolvant-exposée où elles agissent l'un sur l'autre avec les molécules d'eau environnantes. Il est courant que la minimisation du nombre de chaînes latérales hydrophobes exposées à l'eau soit la force d'entraînement principale derrière le processus se pliant, bien qu'une théorie récente ait été proposée qui réévalue les contributions apportées par la liaison d'hydrogène.

L'énergétique de la structure tertiaire d'ADN a été déterminée pour être principalement conduite par l'effet hydrophobe, par opposition à la Watson-Crampe de appareillement bas (qui de est responsable de la sélectivité d'ordre), bien qu'il y ait également une contribution significative du empilant les interactions entre les bases aromatiques.

Thermodynamique

L'énergie libre de transfert de la molécule non polaire du dissolvant non polaire au dissolvant aqueux est employée souvent pour mesurer l'effet hydrophobe. L'énergie libre de transfert de la molécule hydrophobe, $\backslash \; delta\; G\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$, est positive. Le $\backslash \; delta\; G\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$ peuvent être décomposés en $d\text{'}enthalpie\; \backslash \; delta\; composants\; H\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$ et $-T\; d\text{'}entropie\; \backslash \; delta\; composants\; S\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$ par le $G\; de\; relation\; =\; le\; H\; thermo-dynamiques\; -\; TS$. Dans la température ambiante, le $\backslash \; delta\; H\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$ est approximativement zéro, et le $\backslash \; delta\; S\_\; \{\backslash \; rm\; t\}$ est négatif. En d'autres termes, l'effet hydrophobe entropie-est conduit à la température ambiante. L'autre quantité thermo-dynamique caractéristique de l'effet hydrophobe est changement de capacité de chaleur de transfert, $\backslash \; delta\; C\_\; \{p,\; \{\backslash \; rm\; t\}\}$, qui a une valeur positive, comme contrasté avec une valeur négative dans le transfert d'une molécule hydrophile.

Une autre manière de comprendre l'effet hydrophobe est l'exemple d'une substance hydrophobe dans l'eau. Les molécules d'eau pures adoptent une structure qui maximise l'entropie (s). Une molécule hydrophobe perturbera cette structure et diminuera l'entropie, et crée une « cavité » car il ne peut pas agir l'un sur l'autre électrostatiquement avec les molécules d'eau. Quand plus d'une « cavité » est présente, la superficie des ruptures est haute, signifiant qu'il y a peu de molécules d'eau libres. Pour parer ceci, les molécules d'eau poussent les molécules hydrophobes ensemble et forment une structure de « camp » autour de elles ce qui aura une plus petite superficie que toute la superficie des cavités. Ceci maximise la quantité de l'eau libre et ainsi de l'entropie. Par conséquent l'effet hydrophobe pourrait également être compris comme " ; le lipophobicity du water" ;.

Voir également

Hydrophobe
hydrophile
Force entropique

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