Effet de Bohr

L'effet de Bohr de est une propriété de l'hémoglobine d'abord décrite par le danois Bohr chrétien de physiologiste en 1904, et souvent incorrectement attribuée à son fils, le Niels Bohr , qui de physicien déclare qu'en présence de l'anhydride carbonique, l'affinité de l'oxygène pour la dissociation des colorants respiratoires, tels que l'hémoglobine diminue ; en raison de l'effet de Bohr, une augmentation de niveau de l'anhydride carbonique de de sang ou une diminution du pH fait lier l'hémoglobine à l'oxygène avec moins d'affinité.

Cet effet facilite le transport de l'oxygène pendant que l'hémoglobine lie à l'oxygène dans les poumons, mais d'autre part le libère dans les tissus, en particulier ces tissus dans la plupart de besoin de l'oxygène. Quand le taux métabolique d'un tissu augmente, sa production d'anhydride carbonique augmente. L'anhydride carbonique est rapidement converti en molécules de bicarbonate et protons acides par l'anhydrase carbonique d'enzymes : $du CO$ ₂+ H₂O de \ rightleftharpoons H⁺ + HCO₃⁻

Ceci fait diminuer le pH du tissu, et ainsi des augmentations la dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine, permettant au tissu d'obtenir assez d'oxygène pour satisfaire ses demandes.

La courbe de dissociation de décale vers la droite quand l'anhydride carbonique ou la concentration d'ions d'hydrogène est augmenté. Ceci facilite l'oxygène accru de vidant . Ceci semble raisonnable parce que la concentration accrue de CO₂ et l'habillage d'acide lactique se produisent quand les muscles ont besoin de plus d'oxygène. L'affinité de l'oxygène de l'hémoglobine changeante est la manière du corps de l'adaptation rapidement à ce problème.

Dans le variable Hemoglobinopathy d'Hiroshima l'effet de Bohr est diminué ainsi l'hémoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène et le tissu peut souffrir la famine d'oxygène mineure pendant le travail élevé.

Voir également

effet de Haldane

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