Dynorphin

Le Dynorphin est une classe des peptides produits par beaucoup de différentes populations des neurones qui a un certain opiacé - comme l'activité. Il est ainsi classé comme peptide endogène de l'opioid du .

Dynorphin fonctionne principalement comme agoniste du récepteur d'opioid de Kappa de , signifiant qu'il agit principalement aux récepteurs d'opioid de kappa. D'autres peptides d'opioid incluent le Bêta-endorphin , Rencontré-enkephalin par , Leu-enkephalin et Endomorphins

Les dynorphins, qui incluent le Dynorphin A , le Dynorphin B , l'alpha- et bêta Neoendorphin , et dynorphin le grand, sont tous les produits d'un gène simple, « preprodynorphin ».

Production

Dynorphin est produit dans beaucoup de différentes parties du cerveau, y compris l'hypothalamus , le hippocampe et la moelle épinière , et a beaucoup de différentes actions physiologiques, selon son emplacement de production.
Par exemple, le dynorphin qui est fait dans des neurones magnocellular du Vasopressin du noyau de Supraoptic de est important dans la structuration de l'activité électrique. Dynorphin a produit dans des neurones magnocellular de l'oxytocine est un inhibiteur de la rétroaction négative de sécrétion de l'oxytocine .
Dynorphin a produit au noyau arqué et dans des neurones d'Orexin de l'hypothalamus latéral affecte la commande de l'appétit .

Signification clinique

Dynorphin peut agir en tant qu'antidote aux effets agréables de la cocaïne . En soi, il peut aider quelques individus contre le penchant .

Le blocage du dynorphin peut aider à alléger la dépression .

La recherche récente a démontré que la livraison pulmonaire peut être des moyens efficaces de distribuer des dérivés de dynorphin.

Découverte

On l'a découvert au milieu des années 70 dans le laboratoire d'Avram Goldstein, un des chercheurs les plus importants dans le domaine des récepteurs d'opioid et des peptides endogènes d'opioid. Au début, il a été décrit comme activité d'opioid actuelle en extrait pituitaire porcin qui a prouvé résistant à la dégradation chimique par le bromure de cyanogène, indiquant que l'activité n'était pas due au bêta-endorphin endogène pituitaire bien connu de peptide d'opioid. L'identification moléculaire a été réalisée par Goldstein en collaboration avec le biochimiste japonais, Shinro Tachibana pour la purification, et le capot de M., qui a exécuté microsequencing.

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