Doigt de zinc
Un doigt de zinc de est un grand superfamily des domaines de protéine de qui peuvent lier à ADN . Un doigt de zinc se compose deux du &beta antiparallèle de du ; couvre , et un &alpha de ; spirale . L'ion du zinc est crucial pour la stabilité de cette introduction de domaine l'absence de l'ion en métal que le domaine dévoile car il est trop petit pour avoir un noyau hydrophobe .
Classes
Un sous-ensemble de zinc-doigts très bien exploré (la classe de C2H2) comporte une paire des résidus de la cystéine dans les bêtas feuilles et de deux résidus de l'histidine dans l'alpha spirale qui sont responsables de lier un ion de zinc. Les deux autres classes des protéines de doigt de zinc sont les classes de C4 et de C6. Les doigts de zinc sont importants dans le règlement parce qu'une fois agis l'un sur l'autre avec l'ion d'ADN et de zinc, ils fournissent un motif structural unique pour les protéines ADN-contraignantes .
Structure
La structure de chaque doigt individuel est fortement conservé par et se compose d'environ 30 résidus de l'acide aminé , construits comme pli de ββα et liés par l'ion de zinc. La α-spirale se produit à la pièce de C-borne du doigt, alors que la β-feuille se produit à la cloison de N-borne.La séquence consensus d'un doigt simple est : Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-His-X3-His
Protéines avec le doigt de zinc
Beaucoup la transcription de factorise (tel que Zif268 ), protéines de normalisation, et d'autres protéines qu'interactif avec de l'ADN contenir les doigts de zinc. Ces protéines agissent l'un sur l'autre typiquement avec la cannelure principale le long de la double spirale de l'ADN dans ce cas les doigts de zinc sont arrangés autour de la rive d'ADN de telle manière que la α-spirale de chaque doigt entre en contact avec l'ADN, formant un bout droit presque continu des α-spirales autour de la molécule d'ADN.Un certain régulateur transcriptional neurone-spécifique primaire qui peut être impliqué en négociant le développement neural précoce sont également zinc doigt-basé.
Spécificité obligatoire
La spécificité obligatoire pour 3-4 paires basses est conférée par un bout droit court des résidus d'acide aminé dans la α-spirale. La position primaire des résidus d'acide aminé dans la α-spirale agissant l'un sur l'autre avec de l'ADN sont aux positions -1, 3 et 6 relativement au premier résidu d'acide aminé de la α-spirale. D'autres positions d'acide aminé peuvent également influencer la spécificité obligatoire en aidant des résidus d'acide aminé pour lier une base spécifique ou en entrant en contact avec une quatrième base dans la rive opposée, causant le chevauchement de cible-emplacement.
Voir également
Inhibiteur de doigt de zinc de Récepteur d'hormone stéroïde de
.
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