Cytochrome f
Le f de cytochrome de est la plus grande sous-unité du cytochrome '' b '' 6 '' f '' complexe (plastoquinol&mdash de ; réductase de plastocyanin ; ). Les structures cristallines du domaine soluble (de lumen-côté) du f du cytochrome indiquent deux domaines structuraux : petit au-dessus de plus grand qui, alternativement, est sur l'attachement au domaine de membrane. Le grand domaine se compose d'un β-sandwich antiparallèle et d'un Heme court - le peptide contraignant de , qui forment une structure de trois-couche. Le petit domaine est inséré entre deux β-rives du grand domaine et est un tout-β domaine.
Le heme est lié entre deux spirales courtes aux N-terminus du f de cytochrome. Dans la deuxième spirale est le motif d'ordre pour le c - dactylographier les cytochromes, Cys-Xaa-Xaa-Cys-Ses, qui est en covalence attaché au heme par des liens du thioéther des deux résidus de la cystéine que le cinquième Ligand du fer de Heme de est l'histidine et le sixième ligand de fer de heme est le groupe α-aminé de résidu de la tyrosine de N-borne (Tyr-1).
Le f de cytochrome a un réseau interne des molécules d'eau. On l'a présumé que cette chaîne de l'eau fonctionne comme fil de proton. La chaîne de l'eau semble être un dispositif conservé du f de cytochromes.
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