Cystéine

La cystéine (abrégé comme Cys ou C ) est un acide aminé de α- avec la formule chimique HO₂CCH (NH₂) CH₂SH de . Ce n'est pas un acide aminé essentiel du , ainsi il signifie que les humains peuvent le synthétiser. Ses codons sont UGU et UGC. Avec une chaîne latérale du thiol , de la cystéine est classifiée comme acide aminé hydrophile du . En raison de la réactivité élevée de ce thiol, la cystéine est un composant structural et fonctionnel important de beaucoup de protéines et d'enzymes. De la cystéine est baptisée du nom de la cystine , son dimère oxydé de .

Sources

Sources diététiques

Bien que classifié pendant qu'un acide aminé essentiel non-, dans des cas rares, cystéine peut être essentiel pour des enfants en bas âge, les personnes âgées, et des individus avec certaine maladie métabolique ou qui souffrent des syndromes de la malabsorption . De la cystéine peut habituellement être synthétisée par le corps humain dans des conditions physiologiques normales si une quantité suffisante de méthionine est disponible. La cystéine est potentiellement toxique et est Catabolized par dans l'appareil gastro-intestinal et le plasma sanguin. En revanche, de la cystéine est absorbée pendant la digestion comme cystine , qui est plus stable dans l'appareil gastro-intestinal. La cystine voyage sans risque par le plasma sanguin de région et de de GI , et est promptement réduite aux deux molécules de cystéine sur l'entrée de cellules.

De la cystéine est trouvée en la plupart des nourritures à haute valeur protéique, incluant :
Sources animales : oeufs, lait, protéine de lactalbumine, ricotta, fromage blanc, yaourt, porc, viande de saucisse, poulet, dinde, canard, luncheon meat
Sources végétariennes : poivrons rouges, ail, oignons, broccoli, choux de Bruxelles, avoine, granola, germe de blé.

Sources industrielles le de de

voient également la sécurité alimentaire de en sauce à China#Soy faite à partir des cheveux humains . À l'heure actuelle, la source la meilleur marché de dont matériel L-cysteine< de catégorie alimentaire ! --C'est le premier exemple du " de limite ; L-cystéine, " ; pourtant le " ; L" ; n'est pas expliqué. --> peut être épuré dans le rendement élevé est par l'hydrolyse des cheveux humains . D'autres sources incluent des plumes et des brins de porc. Les compagnies produisant la cystéine par l'hydrolyse sont situées principalement dans le Chine . Il y a une certaine discussion si la L-cystéine consumante dérivée des cheveux humains constitue le cannibalisme . Bien que beaucoup d'autres acides aminés aient été accessibles par l'intermédiaire de la fermentation pendant quelques années, la L-cystéine était indisponible jusqu'en 2001 où une compagnie allemande du (" ; Wacker Chemie" ; ?) a présenté un itinéraire de production par l'intermédiaire de l'origine de fermentation (non-humain, non-animal).

Biosynthèse

Chez les animaux, la biosynthèse commence par de la sérine d'acide aminé. Le soufre est dérivé de la méthionine , qui est convertie en homocystéine par le intermédiaire S-adenosylmethionine . Le bêta-synthase de Cystathionine de combine alors l'homocystéine et la sérine pour former le asymétrique Cystathionine de thioéther. La gamma-lyase de Cystathionine de d'enzymes convertit le cystathionine en Alpha-ketobutyrate de cystéine et de . Dans les bactéries , la biosynthèse de cystéine commence encore à partir de la sérine, qui est convertie en O - acetylserine par le transacetylase de sérine d'enzymes. L'enzyme O-acetylserine (thiol) - lyase, using des sources de sulfure, convertit cet ester en cystéine, libérant l'acétate.

Fonctions biologiques

Le groupe de thiol de cystéine est le nucléophile et facilement oxydé. La réactivité est augmentée quand le thiol ionisé, et les résidus de cystéine en protéines ont des valeurs du pK_a près de neutralité, sont ainsi souvent sous leur forme réactive de Thiolate dans la cellule. En raison de sa réactivité élevée, le groupe de thiol de cystéine a de nombreuses fonctions biologiques.

Précurseur au glutathion antioxydant

En raison de la capacité des thiols de subir des réactions redox, cystéine a les propriétés antioxydantes du . Les propriétés antioxydantes de la cystéine sont typiquement exprimées en glutathion de tripeptide, qui se produit chez l'homme aussi bien que d'autres organizations. La disponibilité systémique du glutathion oral (GSH) est négligeable ; ainsi elle doit biosynthesized de ses acides aminés constitutifs, cystéine, glycine , et acide glutamique . L'acide glutamique et la glycine sont facilement disponibles dans les régimes les plus nord-américains, mais la disponibilité de la cystéine peut être le substrat limiteur .

Oxydation en des tringleries de cystine

L'oxydation de la cystéine produit la cystine du bisulfure . Des oxydants plus agressifs convertissent la cystéine en acide sulfinique correspondant et acide sulfonique . Les résidus de cystéine jouent un rôle valable en réticulant des protéines, qui augmente la stabilité de protéine dans l'environnement extracellulaire dur, et fonctionnent également pour conférer résistance protéolytique (puisque l'exportation de protéine est un processus coûteux, la minimisation de sa nécessité est avantageuse). À l'intérieur de la cellule, ponts en bisulfure entre les résidus de cystéine dans appui de polypeptide la structure secondaire de la protéine. L'insuline est un exemple d'une protéine avec de la cystine réticulant, où deux chaînes séparées de peptide sont reliées par une paire de liaisons disulfide.

Les isomérases du bisulfure de protéine de catalysent la formation appropriée des liaisons disulfide ; la cellule transfère l'acide déhydroascorbique au bonnet endoplasmique , qui oxyde l'environnement. Dans cet environnement, les cystéines sont, généralement oxydé à la cystine et plus aux fonctions en tant que nucleophile.

Précurseur aux faisceaux de fer-soufre

La cystéine est une source importante du sulfure dans le métabolisme humain . Le sulfure en Fer-soufre de groupe et dans le Nitrogenase est extrait à partir de la cystéine, qui est convertie en alanine dans le processus.

Attache d'ion en métal

Au delà des protéines de fer-soufre, beaucoup d'autres cofacteurs en métal en enzymes sont liés au substituant de thiolate des résidus de cysteinyl. Les exemples incluent le zinc dans des doigts de zinc de et la déshydrogénase d'alcool de , le cuivre dans le fer de cuivre bleu des protéines dans le cytochrome P450 , et le nickel dans - le Hydrogenases le groupe de thiol a également une affinité élevée pour les métaux lourds , de sorte que les protéines contenant la cystéine des métaux du grippage tels que le mercure, le plomb, et le cadmium étroitement.

modifications Poteau-de translation

Hormis son oxydation en la cystine, la cystéine participe aux nombreuses modifications de Posttranslational de le le groupe de thiol que nucléophile de permet à la cystéine de conjuguer à d'autres groupes, par exemple, dans le Prenylation . Ubiquitin de transfert des ligases d'Ubiquitin à son pendant, protéines, et Caspases , qui s'engagent dans la protéolyse dans le cycle apoptotic. Fonction d'Inteins souvent avec l'aide d'une cystéine catalytique. Ces rôles sont typiquement limités au milieu intracellulaire, où l'environnement réduit, et de la cystéine n'est pas oxydée à la cystine.

Applications

La cystéine, principalement le L-énantiomère, est un précurseur dans la nourriture, pharmaceutique, et des industries de soin personnel. Une des plus grandes applications est la production des saveurs. Par exemple, la réaction de la cystéine avec des sucres dans une réaction maillard de rapporte des saveurs de viande. de la L-cystéine est également employée comme une aide de traitement pour le traitement au four. Les petites quantités (dans les dizaines de gamme de page par minute) aident à ramollir la pâte et à réduire ainsi la durée de la transformation.

Dans le domaine du soin personnel, de la cystéine est employée pour des applications de la vague permanente principalement en Asie. Encore la cystéine est employée pour casser vers le haut les liaisons disulfide dans le kératine de s de cheveux le la '.

La cystéine est une cible très populaire pour que les expériences de étiquetage emplacement-dirigées étudient la structure et la dynamique biomoléculaires. Le Maleimides attachera sélectivement à la cystéine using une Michael-addition covalente. la rotation Emplacement-dirigée par marquant pour le taux de pression moteur ou la relaxation paramagnétique a augmenté RMN emploie également la cystéine intensivement.

Dans 1994 un rapport a libéré par cinq compagnies supérieures de la cigarette , cystéine est l'un des 599 additifs aux cigarettes. Son utilisation ou but, cependant, est inconnu, comme la plupart des additifs de cigarette. Son inclusion en cigarettes a pu offrir deux avantages : Agir en tant qu'expectorant , depuis le tabagisme augmente la production de mucus dans les poumons ; et augmentant le glutathion antioxydant salutaire (qui de est diminué dans les fumeurs).

Moutons

De la cystéine est exigée par les moutons afin de produire des laines, toutefois c'est un acide aminé essentiel qui doit être rentré comme nourriture d'herbe. Par conséquent, pendant la sécheresse conditionne, arrêt de moutons produisant des laines ; cependant, moutons transgéniques du qui peuvent préparer leur propre cystéine avoir été développés.

Remède de gueule de bois

De la cystéine a été liée à faciliter le remède de certains symptômes de la gueule de bois . Elle contrecarre directement les effets toxiques de l'acétaldéhyde , qui est le sous-produit principal du métabolisme d'alcool et est responsable de la plupart des effets nocifs du boire. La cystéine soutient la prochaine étape dans le métabolisme, qui produit l'acide acétique relatif-inoffensif. Dans une étude du rat , les animaux d'essai ont reçu une dose du LD50 d'acétaldéhyde (la quantité qui tue normalement la moitié de tous les animaux). Ceux que la cystéine reçue a eu un taux de survie de 80% ; quand la thiamine a été ajoutée, tous les animaux ont survécu. L'efficacité réelle de la cystéine consumante en tant qu'élément d'un remède de gueule de bois est peu claire. En outre cet acide aminé est inclus dans un chewing-gum, puisqu'on le croit qu'il réduira le cancer de ce secteur. Une compagnie appelée biohit travaille à celle.

N-acétylcystéine (le Conseil de l'Atlantique nord)

Le N-acetyl-L-cysteine (le Conseil de l'Atlantique nord) est un dérivé de cystéine où un groupe d'acétyle de est attaché à l'atome d'azote. Ce composé est parfois considéré comme supplément diététique, bien que ce ne soit pas une source idéale puisqu'il catabolized dans l'intestin. Le Conseil de l'Atlantique nord est employé souvent comme médecine de toux parce qu'elle casse vers le haut les liaisons disulfide dans le mucus et les liquéfie ainsi, le facilitant pour cracher. Le Conseil de l'Atlantique nord également est employé comme indiqué précédemment comme supplément diététique en haut, comme un antidote spécifique dans les caisses de surdosage d'Acetominophen .

Voir également

Selenocysteine
Acides aminés * thiols * métabolisme de cystéine de
Cystinuria

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