Channelrhodopsin

Le Channelrhodopsins sont les canaux d'ion Lumière-à déchenchements périodiques par qu'ils sont les molécules utiles, permettant l'utilisation de la lumière de commander l'acidité intracellulaire, l'afflux de calcium, et l'excitabilité électrique.

Deux channelrhodopsins sont actuellement connus : Le Channelrhodopsin-1 et le Channelrhodopsin-2 sont les deux canaux à déchenchements périodiques légers de proton, mais objets exposés du Channelrhodopsin-2 en outre de la conductibilité pour des cations. Les deux protéines servent de photorécepteurs sensoriels dans le chlamydomonas d'algue verte commandant des réponses comportementales comme des réponses photophobic et phototaxic aux intensités de la lumière élevées.

Structurellement, les channelrhodopsins sont les protéines de Retinylidene de qu'ils sont vraisemblablement les protéines de Sept-transmembrane de comme le Rhodopsin , et contiennent le tout-transport dérivé de la vitamine A de lumière-isomerizable rétinien. Cependant, tandis que la plupart des opsins sont les récepteurs couplés par de G-protéine de qui ouvrent d'autres canaux d'ion indirectement par l'intermédiaire des messagers, forme de channelrhodopsins un pore de canal lui-même. Ceci rend la dépolarisation cellulaire extrêmement rapide, robuste, et utile pour des applications de technologie biologique et de neurologie, y compris le Photostimulation . L'absorbance maximale du complexe Channelrhodopsin-2 rétinien est environ 460 nanomètre. Channelrhodopsin-2 et le lumière-activé jaune Halorhodopsin de pompe de chlorure permettent ensemble l'activation de multiple-couleur et l'amortissement optiques de l'activité neurale.

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