Bacteriorhodopsin

Le Bacteriorhodopsin est une protéine employée par le Archaea , spécialement le Halobacteria . Il agit en tant que pompe de proton de , c. il capture l'énergie légère et l'emploie pour déplacer les protons à travers la membrane hors de la cellule. Le gradient en résultant de proton est plus tard converti en énergie chimique.

Bacteriorhodopsin est une protéine intégrale de membrane de habituellement trouvée dans les pièces rapportées cristallines bidimensionnelles connues sous le nom de " ; membrane" pourpre ; , qui peut occuper jusqu'à presque 50% de la superficie de la cellule archaeal. L'élément de répétition du trellis hexagonal se compose de trois chaînes identiques de protéine, chacune tournées par 120 degrés relativement aux autres. Chaque chaîne a sept spirales de transmembrane de alpha et contient une molécule rétinien enterré profondément en dedans, la structure typique pour les protéines de Retinylidene de est la molécule rétinienne qui change sa conformation en absorbant un photon , ayant pour résultat un changement conformationnel de la protéine environnante et du pompage de proton.

La molécule de bacteriorhodopsin est pourpre et est la plus efficace au feu vert absorbant ( de longueur d'onde 500-650 nanomètre , avec le maximum d'absorption à 568 nanomètre).

La structure tertiaire tridimensionnel du bacteriorhodopsin ressemble à cela du vertébré Rhodopsins du que le pigmente cette lumière de sens dans la rétine . Rhodopsins contiennent également rétinien, toutefois les fonctions du rhodopsin et du bacteriorhodopsin sont différentes et il n'y a aucune homologie de leurs ordres de l'acide aminé . Le rhodopsin et le bacteriorhodopsin appartiennent à la famille du récepteur du 7TM des protéines, mais le rhodopsin est un récepteur couplé par protéine du G et le bacteriorhodopsin n'est pas. Dans la première utilisation de la cristallographie d'électron de d'obtenir une structure de protéine de d'atomique-niveau, la structure du bacteriorhodopsin a été résolue dans le 1990. Elle a été alors employée pendant qu'un calibre pour établir des modèles de l'autre G protéine-couplait des récepteurs avant que les structures cristallographiques aient été également disponibles pour ces protéines

Beaucoup de molécules ont l'homologie au bacteriorhodopsin, y compris le lumière-conduit Halorhodopsin de pompe de chlorure (pour qui la structure cristalline est également connue), et certains canaux directement lumière-activés comme le Channelrhodopsin .

Tous autres systèmes photosynthétiques aux bactéries, aux algues et aux usines emploient les chlorophylles ou le Bacteriochlorophylls plutôt que le bacteriorhodopsin. Ceux-ci produisent également un gradient de proton, mais d'une manière tout à fait différente et plus indirecte impliquant une chaîne de transfert d'électron de se composant de plusieurs autres protéines. En outre, des chlorophylles sont facilitées en capturant l'énergie légère par d'autres colorants connus sous le nom de " ; antennas" ; ; ce ne sont pas présents dans les systèmes basés par bacteriorhodopsin. Pour finir, la photosynthèse chlorophylle-basée est couplée à la fixation (l'incorporation de carbone de d'anhydride carbonique dans de plus grandes molécules organiques) ; cela ne vaut pas pour le système bacteriorhodopsin-basé. Il est ainsi probable que la photosynthèse indépendamment ait évolué au moins deux fois, par le passé dans les bactéries et une fois dans l'archaea.

Voir également

disque Protéine-enduit - capacité de de stockage théorique de données de 50 Terabyte

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