Bêta-peptide

les β-peptides se composent des acides aminés de β, qui ont leur groupe d'animés métallisé sur le carbone de β de plutôt que le &alpha ; le carbone comme dans les 20 acides aminés biologiques standard le seul acide aminé généralement naturel de β est la β-alanine ; bien qu'il soit employé comme composant de plus grandes molécules bioactives, les β-peptides en général n'apparaissent pas en nature. Pour cette raison β-peptide-basé des antibiotiques sont explorés comme manières d'éluder la résistance antibiotique . Des études de lancement dans ce domaine ont été éditées en 1996 par le groupe de Dieter Seebach et celui de Gellman.

Structure chimique et synthèse

Dans le &alpha ; les acides aminés (molécule à la gauche), le groupe de l'acide carboxylique (rouge) et le groupe aminé du (bleu) sont collés sur le même carbone, nommé le &alpha ; carbone (^ de

\ mathrm {C} {\ alpha}

) parce que c'est un atome à partir du groupe de carboxylate. En acides aminés de β, le groupe d'animés est collé sur le carbone de β (^ de

\ mathrm {C} {\ bêta}

), qui est trouvé dans la plupart des 20 acides aminés standard. Seulement la glycine manque d'un carbone de β, ainsi il signifie qu'il n'y a aucune molécule de β-glycine.

La synthèse chimique des acides aminés de β peut être provocante, particulièrement donné la diversité des groupes fonctionnels métallisée sur le carbone de β et la nécessité du chirality de maintien . Dans la molécule de l'alanine montrée, le carbone de β est achiral ; cependant, la plupart des plus grands acides aminés ont un atome chiral du ^ de $\ mathrm {C} {\ bêta}$ . Un certain nombre de mécanismes de synthèse ont été présentés pour former efficacement des acides aminés de β et leurs dérivés notamment ceux basés sur la synthèse d'Arndt-Eistert de .

Deux types principaux de β-peptides existent : ceux avec le résidu organique (r) à côté de l'amine s'appellent le β³-peptides et ceux avec la position à côté du groupe carbonylique s'appellent le β²-peptides.

Structure secondaire

Puisque les épines dorsales des β-peptides sont plus longues que ceux des peptides qui se composent du &alpha ; - acides aminés, structures secondaires différent de forme de β-peptides les substituants alkyliques du à tous les deux le &alpha ; et les positions de β dans un acide aminé de β favorisent à un la conformation maladroite au sujet du lien entre le &alpha ; - carbone et β-carbone. Ceci affecte également la stabilité thermo-dynamique de la structure.

Beaucoup de types de structures de spirale se composant des β-peptides ont été rapportés. Ces types de conformation sont distingués par le nombre d'atomes dans l'anneau hydrogène-collé du qui est formé en solution ; la spirale 8 la spirale, 10 la spirale, 12 la spirale, 14, et le 10/12-helix ont été rapportées. D'une façon générale, les β-peptides forment une spirale plus stable que le &alpha ; - peptides.

Le de β-peptide zwit-1F avec une structure quaternaire amplement décrite s'appelle une β-protéine parce qu'il a beaucoup de caractéristiques d'une protéine réelle . Le de huit 12 unités de spirale individu-assemblent dans l'eau à une superstructure avec un noyau intérieur hydrophobe.

Potentiel clinique

les β-peptides sont stables contre le protéolytique in vitro de la dégradation et le in vivo, un avantage important par rapport aux peptides normaux dans la préparation des drogues peptide-basées. &beta ; - des peptides ont été employés pour imiter les antibiotiques peptide-basés normaux tels que les magainins, qui sont extrêmement puissants mais difficiles à employer comme drogues parce qu'ils sont dégradés par les enzymes protéolytiques dans le corps.

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