Amylin

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Le Amylin, ou polypeptide amyloïde d'îlot (IAPP), est une hormone de peptide de du résidu 37 sécrétée par les β-cellules pancréatiques du en même temps que l'insuline (dans rudement un rapport de 100:1).

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Fonction

Amylin fonctionne en tant qu'élément du pancréas endocrinien du et contribue à la commande glycémique . La fonction métabolique d'Amylin est maintenant quelque peu bonne caractérisée comme inhibiteur de l'aspect du glucose nutritif dans le plasma. Elle fonctionne ainsi comme associé synergique à l'insuline, avec laquelle elle cosecreted de bêtas cellules pancréatiques en réponse aux repas. L'effet global pour ralentir le taux d'aspect (Ra) du repas est négocié par l'intermédiaire d'une réduction du même rang d'ingestion de nourriture, du ralentissement de la vidange gastrique, de l'inhibition de l'acide digestif de sécrétion, des enzymes pancréatiques, et de l'éjection de bile. L'aspect du nouveau glucose est ralenti en empêchant la sécrétion du glucagon gluconeogenic d'hormone. Ces actions, qui sont la plupart du temps négociées par l'intermédiaire d'un glucose-sensible dans la tige de cerveau, le postrema de secteur, peuvent être dépassées pendant la hypoglycémie. Elles réduisent collectivement toute la demande de l'insuline .

Les coups de grâce d'amylin de rongeur sont connus pour réaliser l'anorexie normale après consommation de nourriture. Puisque c'est un peptide amidé, comme des beaucoup Neuropeptides on pense qu'est responsable de l'effet anorectique.

Structure

La forme humaine d'IAPP a l'ordre d'acide aminé KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, avec un pont en bisulfure entre les résidus 2 et 7. Le peptide est sécrété du pancréas dans la circulation de sang et par la suite excrété par les reins. IAPP est capable de former le amyloïde in vitro de fibrilles. Dans la réaction de fibrillization, les premières structures prefibrillar sont extrêmement toxiques aux cultures de cellules d'insuloma. Les structures amyloïdes postérieures de la fibrille semblent également avoir un certain effet cytotoxique sur des cultures de cellules. Les rats et les souris ont six substitutions (trois dont sont les substitions de proline aux positions 25, 28 et 29) qui sont censées pour empêcher la formation des fibrilles amyloïdes. Le rat IAPP est unique puisque c'est la seule non fibrille formant la forme d'IAPP.

Histoire

IAPP a été identifié indépendamment par deux groupes comme composant principal du diabète - gisements associés de de l'amyloïde d'îlot en 1987.

Pharmacologie

L'amylin synthétique, ou le pramlintide ( Symlin de nom de marque), était récemment approuvé pour l'usage adulte dans les patients présentant le type 1 mellitus de diabète de et le type mellitus de diabète de - 2 . L'insuline et le pramlintide, injectés séparément mais tous les deux avant un repas, fonctionnent ensemble pour commander l'excursion post-prandial de glucose. ()

Récepteurs

Il semble y avoir au moins trois complexes distincts de récepteur qui lient avec l'affinité élevée à l'amylin . Chacun des trois complexes contient le récepteur de calcitonine de au noyau, plus une de trois protéines de activité-modification RAMP1, RAMP2, ou RAMP3 de récepteur de .

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