Aconitase

Aconitase (hydratase d'aconitate ; l'EC 4.3 de ) est une enzyme qui catalyse l'isomérisation stéréospécifique du du citrate au Isocitrate par l'intermédiaire du cis - le Aconitate dans le cycle d'acide tricarboxylique , un redox non- - processus actif.

Fonction

En revanche avec la majorité de protéines de Fer-soufre de qui fonctionnent comme porteurs d'électron, le faisceau de Fer-soufre de de l'aconitase réagit directement avec enzyme/substrate. Aconitase a un faisceau actif de ²⁺, qui peut convertir en forme inactive de ⁺. Trois résidus de la cystéine (Cys) de se sont avérés des ligands du centre. Dans l'état actif, l'ion labile du fer du faisceau n'est pas coordonné par Cys mais par des molécules d'eau.

La protéine obligatoire (IRE-BP) d'élément Fer-sensible de et dehydratase (isomérase d'isopropylmalate du 3 de α-isopropylmalate ; l'EC 4.33 de ), une enzyme catalysant la deuxième étape dans la biosynthèse de la leucine , sont les homologues connus d'aconitase. Les éléments de normalisation de fer (IREs) constituent une famille de 28 nucléotide, non-codage, les structures de tige-boucle qui règlent le stockage de fer, la synthèse du Heme et la prise de fer. Ils également participent à l'attache du ribosome et commandent le chiffre d'affaires du ADN messagère (dégradation). La protéine spécifique de régulateur, l'IRE-BP, grippages aux colères en 5 ' et 3 ' régions, mais seulement à ARN sous la forme d'apo, sans faisceau Fe-s. L'expression d'IRE-BP en cellules cultivées a indiqué que la protéine fonctionne l'un ou l'autre comme aconitase actif, quand les cellules sont fer-remplies, ou comme protéine ARN-contraignante active, quand des cellules fer-sont épuisées. Le mutant Colère-Bps, dans lequel quelques un ou tout des trois résidus de Cys impliqués dans la formation Fe-s sont remplacés par la sérine , n'ont aucune activité d'aconitase, mais maintiennent les propriétés ARN-contraignantes.

Aconitase est empêché par le Fluoroacetate , donc le fluoroacetate est toxique.

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